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Gli atomi del gruppo peptidico (CONH) giacciono tutti su di un medesimo piano. Questi piani
possono ruotare rispetto al carbonio-alfa. In questo modo, ogni piano delle unità peptidiche ha
due rotazioni possibili: una intorno al legame tra il carbonio-alfa e l’atomo di azoto del gruppo
peptidico C-N (angolo di rotazione Φ, fi), l’altra intorno al legame tra l’atomo di carbonio-alfa
e l’atomo di carbonio del gruppo peptidico C-C' (angolo di rotazione ψ, psi).
Tali rotazioni permettono al filamento proteico di avvolgersi su se stesso secondo schemi
diversi, raggiungendo una struttura finale stabile.
Vi sono diversi tipi di configurazioni secondarie, tutte rese stabili da ponti idrogeno che si
instaurano tra i gruppi peptidici che la torsione interna del filamento porta uno di fronte
all'altro (l'idrogeno fa da ponte tra due elementi molto elettronegativi: l'azoto e l'ossigeno).
Ma per motivi di reciproco ingombro sterico dei grossi gruppi laterali R e affinché sia
ottimizzata la stabilizzazione del filamento attraverso la formazione di legami Idrogeno
intracatena, gli angoli ψ e Φ possono assumere solo determinati valori e di conseguenza il
filamento proteico assume solo certe configurazioni secondarie. In altri termini, ogni struttura
secondaria è caratterizzata da particolari valori degli angoli ψ e Φ.
In sintesi, sono dunque due i fattori che determinano la struttura secondaria di una proteina e
che hanno l'effetto di rendere minima l'energia potenziale della molecola:
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