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La struttura globulare viene poi ulteriormente stabilizzata da legami interni alla molecola. Tra questi tipi di interazioni, le più frequenti sono: L'effetto idrofobico, che induce le sostanze non polari a minimizzare i loro contatti con l’acqua, è la causa principale della stabilità della struttura nativa della proteina. Formazione di legami ionici tra residui amminoacidici carichi positivamente (lisina, istidina, arginina) e residui carichi negativamente (ac. aspartico, ac. glutammico). Circa il 75% dei residui elettricamente carichi nelle proteine appartengono a coppie ioniche e sono localizzati prevalentemente sulla superficie della proteina con formazione di coppie ioniche Formazione di “ponti salini” dati da un catione metallico coordinato da due o più ioni carbossilati Legami ad idrogeno Ponti disolfuro Particolarmente diffusi sono i ponti disolfuro (-S-S-) che si formano tra due gruppi solfidrilici -SH (il gruppo solfidrile è presente solo nell'amminoacido cisteina). In tal modo una proteina globulare risulta particolarmente irregolare, presentando una superficie ricca di incavi, anfrattuosità e sporgenze. Ogni proteina globulare presenta delle irregolarità caratteristiche (sito attivo o sito di riconoscimento) che utilizza in modo peculiare per riconoscere una specifica sostanza chimica (substrato) ed effettuare su di essa azioni biologiche specifiche. Il riconoscimento è altamente selettivo ed avviene secondo un modello chiave-serratura. 44
E' per questo motivo che ogni cambiamento di struttura e quindi di forma può sconvolgere completamente la funzionalità proteica. Ad esempio le variazioni di pH, modificando la distribuzione di polarità nei residui amminoacidici, possono influenzare drasticamente il modo in cui una proteina si ripiega su se stessa, modificandone la struttura. Per le loro caratteristiche di solubilità e per l'azione di riconoscimento altamente specifica, le proteine globulari svolgono negli organismi importantissime funzioni di regolazione, di controllo e di trasporto. Vediamone alcuni esempi. 1) Gli anticorpi, prodotti da particolari globuli bianchi (linfociti), sono in grado di riconoscere ed agganciare sostanze estranee e potenzialmente pericolose (antigeni), consentendo all'organismo di eliminarle. 2) Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici, molecole in grado di riconoscere, agganciare e modificare chimicamente una sostanza chimica (reagenti), aumentando la velocità con cui la reazione avviene. Come tutti i catalizzatori anche gli enzimi non si consumano durante la reazione, ma si ritrovano inalterati al termine di ciascun ciclo di catalisi. E' per questo motivo che essi risultano efficaci anche in piccolissime concentrazioni. Ogni enzima riconosce in modo specifico il suo substrato ed esiste quindi un enzima specifico per ogni reazione che deve avvenire in una cellula. Senza gli enzimi la maggior parte delle reazioni all'interno delle cellule sarebbe talmente lenta da non essere compatibile con la sopravvivenza dell'organismo. Attraverso gli enzimi inoltre, la cellula controlla in un dato momento quali reazioni devono essere eseguite e quali no. In tal modo gli enzimi funzionano come veri e propri interruttori biologici: quando l'enzima è presente la reazione avviene, quando l'enzima è eliminato la reazione rallenta al punto da produrre effetti trascurabili. In genere gli enzimi catalizzano le reazioni legandosi temporaneamente con altre molecole dette coenzimi o cofattori. Molto spesso i coenzimi non sono molecole proteiche. La parte non proteica di una proteina composta è detta gruppo prostetico. Molti coenzimi derivano chimicamente dalle vitamine, molecole indispensabili al nostro metabolismo che dobbiamo giornalmente introdurre in piccole dosi tramite l’alimentazione. Mentre gli enzimi riconoscono la sostanza da catalizzare (specificità di substrato), il coenzima effettua su di essa la modificazione chimica (specificità di azione). Uno stesso coenzima può legarsi ad enzimi diversi, conservando la sua specificità di azione ed effettuando così la stessa reazione su substrati diversi. Gli enzimi hanno desinenza –asi. Famiglia Reazione catalizzata Ossidoreduttasi Ossidoriduzioni Transferasi Trasferimento gruppi chimici Idrolasi Idrolisi Liasi Addizione a doppio legame Isomerasi Conversione tra isomeri Ligasi Formazione legami con consumo ATP 45
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Questo dà alla cromatina l’aspet
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insieme di brevi sequenze identiche
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DNA Funzione Promotore del regolato
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La fotosintesi fornisce agli organi
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