Aminoacidi e proteine - Omero

More documents

Recommendations

Info

Collagene • Proteina resistente alle tensioni presente nel tessuto connettivo • Struttura secondaria= catena α sinistrorsa 3.3 residui per giro di elica (tropocollagene) • Struttura terziaria e quaternaria= tre catene superavvolte le une sulle altre • Motivo di sequenza tipico: Gly-X-Y X= qualsiasi aminacido Y= prolina o idrossiprolina • Legami crociati fra residui di lisina ed idrossilisina di catene adiacenti 52
Struttura quaternaria •Proteine formate da più catene polipeptidiche. • Legami ionici ed idrofobici • Stechiometria definita • Gli oligomeri di solito sono più stabili delle singole subunità dissociate. • Formazione di siti attivi fra le catene • Il legame con il ligando può cambiare la struttura della proteina (es. legame cooperativo) 53
Page 1 and 2: Aminoacidi Gli α-aminoacidi sono m
Page 3 and 4: Isomeria ottica Possono esistere du
Page 10 and 11: Aminoacidi modificati 10
Page 12 and 13: Proprietà acido-base degli AA 12
Page 14 and 15: Proprietà acido-base degli AA Si d
Page 20 and 21: Il legame peptidico Il legame pepti
Page 23 and 24: Proprietà elettriche del legame pe
Page 25 and 26: Peptidi e proteine FUNZIONI: ‣ ca
Page 27 and 28: Struttura di una proteina Proteine
Page 29 and 30: Struttura primaria 29
Page 31 and 32: Struttura secondaria 31
Page 33 and 34: Formazione di legami idrogeno La st
Page 35 and 36: Mappa di Ramachandran Esistono dive
Page 37 and 38: Stabilità di un’α-elica Repulsi
Page 41 and 42: β-Turns I turns sono strutture com
Page 43: Fattori che determinano struttura s
Page 46 and 47: Interazioni di van der Waals Legame
Page 48 and 49: Ponti disolfuro Formazione di un le
Page 51: α-cheratina • α-elica destrorsa
Page 55 and 56: Domini Unità fondamentale del fold
Page 57 and 58: Gruppi prostetici Ione metallico o

Aminoacidi e proteine - Omero

Create successful ePaper yourself

Delete template?

Save as template?