Kemisk Fagprojekt Hemoglobin og Myoglobin Studier af det Aktive Site

More documents

Recommendations

Info

$LaTeX â Custom Templates$

$LATEX 2Îµ Cheat Sheet$

$Introduktion til LaTeX$

$Exercises for LaTeX introduction course spring 2008$

6 Resultater 6 RESULTATER Den eksperimentelle χ(k) skal nu tilnærmes med en teoretisk model. I databehandlingen er der udelukkende brugt singlescattering, og der er i modellen inkluderet Fe−N p (bl˚a), Fe−N ɛ (bl˚a), Fe−S (gul), de 10 carbonatomer bundet til nitrogen (rød), de 4 carbonatomer mellem ringene + de 2 carbonatomer bundet til svovl (hvid), de yderliggende 11 carbonatomer (lyserød), vist p˚a figur 20. Figur 20: Hæmgruppe i cytochrome c[19] Det anses, at denne modellering er kemisk forsvarlig. De 5 nitrogenatomer er alle i 5 ledede ringe, og m˚a forventes at have tæt p˚a den samme afstand. Carbonatomerne indg˚ar ogs˚a i den 5 ledede ring, og der følger samme argumentation som for nitrogen (I imidazolringen er en af carbonatomerne dog substitueret med et nitrogen, ift. porphyrin. Dette forventes dog ikke at gøre nogen forskel). Kun for de inderste skaller vil der kunne gives en præcis bindingslængde. De ydre skaller giver et langt mindre bidrag til EXAFS-spektret (den 3. ryg i figur 22), men er alligevel nødvendig for at give et bedre billede af systemet og derved en mere præcis model for de inderste skaller. Der er valgt at fiksere koordinationsnummer, samt 0, 001 ≤ σ 2 ≤ 0, 01 for nitrogen 23
6 RESULTATER atomer i porphyrinringen og 0, 001 ≤ σ 2 ≤ 0, 02 for resten af liganderne ved forfiningen. Bindingslænger for Fe−N ɛ blev fundet til 1,98˚A og 2,30˚A for Fe−S i cytochrome c. Resultater er opsummeret i tabel 5. I figur 21 + 22 ses de endelige resultater for modellen, sammenlignet med de fundne eksperimentelle. Tabel 5: Resultater fra egen datamodellering af XAFS data for cytochrome c Fe-Ligand binding Afstand (˚A) σ 2 Fe−N p 1,98(8) 0,0039 Fe−S 2,30(0) 0,016 Fe−C r 3.02(1) 0,0087 Fe−C h 3.36(4) 0,0030 Fe−C lr 4.39(3) 0,0042 Ved Fe-C afstandene betegner r, h og lr de henholdsvis røde, hvide og lyserøde carbonatomer som illustreret i figur 20 Residualværdien, R, er en værdi der beskriver hvor godt det fittede plot passer med det eksperimentelt bestemte, og udregnes i WINXAS efter ligning (6.1) N [yeks(i) − yteo(i)] i=1 R = N (6.1) yeks(i) i=1 og des lavere R-værdi, des bedre er det simulerede plot fittet. Residuelværdien for modelleringen er 6,96%, hvilket indikerer en meget god tilnærmelse. Tilnærmelsen er vist sammen med de eksperimentelle data nedenfor i figur 21 og 22 24
Page 1 and 2: 26010 - Kemisk Fagprojekt EXAFS und
Page 3 and 4: Forord ”EXAFS undersøgelse af h
Page 5 and 6: Forkortelser EXAFS Extended X-ray A
Page 7 and 8: 2 Generelt om proteiner 2 GENERELT
Page 9 and 10: 2.1 Struktur 2 GENERELT OM PROTEINE
Page 11 and 12: (a) Jern(II)-svovlklynge i Aconitas
Page 13 and 14: 3.2 Proteinstruktur af hæmoglobin
Page 15 and 16: 3.4 Bohreffekten [1] 3 HÆMPROTEINE
Page 17 and 18: 4 XAFS[15] 4 XAFS[15] Til undersøg
Page 19 and 20: 4.2 Single- og multiplescattering 4
Page 21 and 22: 4.3 XAFS m˚alinger 4 XAFS[15] Figu
Page 23 and 24: 5 Databehandling 5 DATABEHANDLING I
Page 25 and 26: (a) (b) 5 DATABEHANDLING Figur 14:
Page 27: Figur 18: Trin 6, χ(k) vægtet med
Page 31 and 32: 7 Diskussion 7.1 Bindingslængder i
Page 33 and 34: 7.3 Modellering af data 8 KONKLUSIO
Page 35 and 36: LITTERATUR LITTERATUR [10] M. F. Pe
Page 37 and 38: A Bølgetal A BØLGETAL k = 2π 2π

Kemisk Fagprojekt Hemoglobin og Myoglobin Studier af det Aktive Site

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?