Kemisk Fagprojekt Hemoglobin og Myoglobin Studier af det Aktive Site

7 Diskussion
7.1 Bindingslængder i hæm
7 DISKUSSION
Bindingslængderne i hæmgruppen er undersøgt for cytochrom c og myoglobin.
Som det ses i tabel 6, er der ikke væsentlig forskel p˚a den oxygenerede og
deoxygenerede myoglobin. Selvom myoglobin og cytochrom c begge er hæm
proteiner, er der en forskel i bindingslængderne.
Ingen af m˚aleresultaterne kan ved singlescattering konkludere, hvorvidt der
er forskel p˚a bindingslængden mellem Fe−N ɛ eller Fe−N p i cytochrome c,
hvorimod der med multiscattering er fundet en forskel. For myoglobin derimod
er det ret tydeligt, der ligger en forskel - p˚a næsten en faktor 10. Dette er
muligvis relateret til det mere elektronegative oxygenatom, der koordinerer
til jern i myoglobin.
7.2 Sammenligning af resultater
I tabel 6 er angivet resultater fra et lignende studie af bindingslængderne i
cytochrome c.
De fundne afstande fra egne data stemmer overens med undtagelse af Fe−S,
der afviger med 0,02˚A. Forskellen mellem de to Debye-Walle faktorer (σ 2 )
for Fe−S bindingen er p˚a 0,001˚A 2 .
At Debye-Walle faktoren er høj under egen databehandling i forhold til
andre studier, skyldes den temperatur data blev optaget ved. Egne data
blev optaget ved 298K, mens andre eksperimenter foregik i heliumkøling ved
10K, hvor systemet næsten er stilst˚aende. Derudover g˚ar egne data kun til
k = 12, 5˚A (Dette er en effekt af den høje temperatur), hvor andre referencer
har data helt op til k = 14, 5 − 15˚A [19][16]. En residualværdi p˚a blot 6,69%
fra egne data m˚a siges at være exceptionel lav. R-værdierne er, uheldigvis,
ikke direkte sammenlignelige. De beskriver dog alle sammen hvor godt fittet
tilnærmelsen er, men som det fremg˚ar i tabel 6, er de forskellige R-værdier
vægtede.
I tabel 6 ses ogs˚a indsamlede røntgenkrystallografiske data og bindingslænger
for Fe−N p er fundet til at være lidt kortere end dem i EXAFS: For metmyoglobin
= 2,01˚A −1 ved XRD mod 2,04-2,05˚A −1 ved EXAFS. Helt markant
er dog den forskel for Fe−N ɛ binding fundet i cytochrome c og deoxy-myoglobin
(MS modeller), hvor der er en forskel p˚a 0,13-0,15˚A −1
26