Mekanismer for brun- og hvidmuld svampes nedbrydning af tr - Nature

Fig. 23
Øverst: En mekanistisk model hvor ferroprotoporphyrinen
fungerer som en slags overløb
hvor FADH kan komme <strong>af</strong> med sin elektron <strong>og</strong>
genvinde sin fuldt oxiderede tilstand. I denne
model <strong>for</strong>egår reduktion <strong>af</strong> CDH substrater via
FADH 2 <strong>og</strong> <strong>for</strong>eslår at overløbselektronen, på
den anden side <strong>og</strong>så kan reducere FADH til
FADH 2 . Det er med andre ord en mekanisme
som sørger <strong>for</strong> at FAD “altid” er enden fuldt oxideret
til oxidation <strong>af</strong> divalente elektron-donorer,
eller fuldt reduceret til reduktion <strong>af</strong> monovalente
elektron-acceptorer [Henriksson G. et al.
(1993)] [Henriksson G. et al. (2000)].
Midderst: En model hvor det katalytiske
domæne modtager elektronerne fra oxidationen
<strong>af</strong> saccaridet, <strong>og</strong> kanaliserer dem intramolekylært
over i ferroprotoporphyrinen domænet via
2 successive oxidationer <strong>af</strong> henholdsvis FADH 2
<strong>og</strong> FADH, med Fe(III)-ferroprotoporphyrinen
som oxidant. Dette kræver d<strong>og</strong> Fe(III) genoxideres
<strong>af</strong> en monovalent elektron acceptor efter
hver intramolekylær elektron translokation
[Henriksson G. et al. (1993)][Henriksson G. et
al. (2000)].
Nederst: En model som stort set samler de
ovenstående 2 modeller. c 3+ <strong>og</strong> x svarer til A, <strong>og</strong>
c 2+ <strong>og</strong> x - svarer til A - i de 2 ovenstående modeller.
Forskellen er tilføjelsen <strong>af</strong> divalent reduktion
<strong>af</strong> substrat (Z), med fuld oxidation <strong>af</strong> FADH 2
som følge. Endvidere er monovalent reduktion
<strong>af</strong> substrat flyttet fra FADH 2 tilstanden til FADH
tilstanden <strong>af</strong> det katalytiske domæne. Som i
midterste model kan ferroprotoporphyrin domænet
(b)modtage elektroner fra både FADH 2 <strong>og</strong>
FADH samt videregive disse til oxyderende substrater,
men kan ikke reducere FADH intramolekylært
[Zamocky M. et al. (2006)].
CDH kan benytte en række di- <strong>og</strong> oligosaccarider som elektron donorer i den
oxidative katalyse, men antallet <strong>af</strong> rapporterede <strong>for</strong>bindelser som kan fungere
som elektron acceptorer er endnu større <strong>og</strong> inkluderer organiske, såvel som
uorganiske <strong>for</strong>bindelser som både enkelt- <strong>og</strong> dobbelt-elektron acceptorer
(tabel 9).
Side 38