Mekanismer for brun- og hvidmuld svampes nedbrydning af tr - Nature

Recommendations

Info

ladet radikal, fungerer som mediator <strong>for</strong> oxidation <strong>af</strong> lignin eller andre orga- niske- eller uorganiske <strong>for</strong>bindelser involveret i lignin <strong>nedbrydning</strong>. LiP er et 38-46 kDa glucoprotein med en pI mellem 3,2 <strong>og</strong> 4,0. pH optimum ligger i et meget surt område nær pH 3. LiP indeholder én ferroprotoporphy- rin pr enzym <strong>og</strong> strukturen er krystall<strong>og</strong>r<strong>af</strong>isk bestemt (fig. 26) [Choinowski T. et al. (1999)]. LiP måler 50x40x40 Å <strong>og</strong> indeholder 2 domæner, hvor ferroprotoporphyrinen er placeret i en sprække mellen disse. Der er adgang til ferroprotoporphyrinen fra opløsningen via en smal sprække med plads til små aromatiske substrater. Derudover er der en mindre kanal med adgang til den distale side <strong>af</strong> ferroprotoporphyrinen, hvor hydr<strong>og</strong>en peroxid oxiderer enzymet <strong>og</strong> vand fraspaltes. Denne kanal er <strong>for</strong>mentlig <strong>af</strong> en størrelse, som ikke tillader molekyler større end hydr<strong>og</strong>en peroxid adgang. En fuldstændig konserveret <strong>og</strong> usædvanlig C-β hydroxyleret tryptophan aminosyre rest, trp171, placeret på overfladen <strong>af</strong> LiP menes <strong>af</strong> indgå i en langdistance elektron overførsel fra VA til ferroprotoporphyrinen <strong>og</strong> samtidig sta bilisere kation radikalen <strong>af</strong> VA. Udskiftning <strong>af</strong> trp171 med alenin (W171A mutation), medfører således komplet tab <strong>af</strong> VA oxiderende funktion, mens visse andre reducerende substrater stadig kunne oxideres. trp171 er omgivet <strong>af</strong> et ligeledes konserveret kloster <strong>af</strong> negativt ladede aminosyre rester som menes at stabilisere den oxidativt positiv ladede VA kation radikal [Doyle W.A. et al. (1998)]. Enzymet består <strong>af</strong> 8 større <strong>og</strong> 8 mindre α-helix <strong>og</strong> der er 8 Cys rester som alle indgår i disulfid bindinger. Asn257 danner N-glucosylering <strong>og</strong> Ser334 <strong>og</strong> Thr320 danner O-glucosylering <strong>og</strong> alle befinder de sig på det C-terminale do- mæne. Side 44
Fig. 26 3 dimensionelle struktur <strong>af</strong> lignin peroxidase fra Phanerochaete chrysosporium. ferroprotoporphyrinen ses i midten <strong>af</strong> modellen. Det N-terminale domæne er beliggende under ferroprotoporphyrinen <strong>og</strong> kaldes <strong>og</strong>så <strong>for</strong> det distale domæne. Det C-terminale domæne er beliggende over ferroprotoporphyrinen <strong>og</strong> kaldes <strong>og</strong>så <strong>for</strong> det proximale domæne. [Choinowski T. et al. (1999)] Jern-atomet er udover koordinatbindingerne til de 4 centrale nitr<strong>og</strong>en atomer i porphyrin, koordinatbundet til His176 i C-terminal domænet <strong>og</strong> danner ligeledes elektrostatisk binding, via den 6. orbital i Fe(III) til oxygen i et vand molekyle (Wat339) som co-krystalliserer med proteinet <strong>og</strong> er hydr<strong>og</strong>enbundet til His46 i det N-terminale domæne (fig. 27). Fig. 27 ferroprotoporphyrinen med koordinatbindinger fra proximal (C-domæne) <strong>og</strong> distale (N-domæne). Venstre: ferroprotoporphyrinen set fra en position ort<strong>og</strong>onal til ringens plan. Højre: ferroprotoporphyrinen set fra en position i ringens plan. Her ses interaktionerne til henholdsvis den proximale His176 <strong>og</strong> det distale vand molekyle Wat339, hydr<strong>og</strong>enbundet til His47. [Wong D.W.S. (2009)] Den katalytiske cyklus <strong>for</strong> LiP har udover de tre generelle peroxidase redox Side 45
Page 1 and 2: Me k a n i s M e r f o r b r u n- o
Page 3 and 4: En forståelse <st
Page 5 and 6: ke M i s k s t r u k t u r a f in v
Page 7 and 8: lødtræ foretræk
Page 9 and 10: Fig. 4 Polymer til polymer koblings
Page 11 and 12: Fig. 5 A: Model af
Page 13 and 14: Fig. 8 Modeller af
Page 15 and 16: Fig. 10 Gult-fluorecerende proteinm
Page 17 and 18: hø j e r e o r d e n s s t r u k t
Page 19 and 20: Fig. 14 Cellulose fibriller fra den
Page 21 and 22: Fig. 17 FESEM af c
Page 23 and 24: serverede eller deducerede, <strong
Page 25 and 26: or g a n i sM e r n e Kun en gruppe
Page 27 and 28: ne d b r y d n i n g s M e k a n i
Page 29 and 30: Tabel 4. fortsætt
Page 31 and 32: fibriller som er det naturlige subs
Page 33 and 34: al. (2008)]. Det er meget besnæren
Page 35 and 36: Tabel 7 Udvalgte egenskaber <strong
Page 37 and 38: Tabel 8 Udvalgte egenskaber <strong
Page 39 and 40: Tabel 9 Oxidanter og</stron
Page 41 and 42: I fig. 25 ses en for</stron
Page 43: mangan (Mn) og den
Page 47 and 48: Fig. 29 En mekanistisk model <stron
Page 49 and 50: Fig. 31. Venstre: Veratryl alkohol
Page 51 and 52: oxidation af et gi
Page 53 and 54: [Mester T. et al. (2001)]. la c c a
Page 55 and 56: Fig 38 Laccase katalyseret oxidatio
Page 57 and 58: ko n k l u s i o n Emnet “<strong
Page 59 and 60: [Choinowski T. et al. (1999)] Thoma
Page 61 and 62: Structure of cellulose and microcry

Mekanismer for brun- og hvidmuld svampes nedbrydning af tr - Nature

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?