Mekanismer for brun- og hvidmuld svampes nedbrydning af tr - Nature

Recommendations

Info

46.000 kDa. Mn(II) binder til et kation bindings sted på overfladen <strong>af</strong> enzymet <strong>og</strong> koordinerer til carboxyl oxygen atomerne på glu35, glu39, asp179, heme propionat oxygen <strong>og</strong> to vand oxygen atomer. Oxalat chelaterer Mn(III) efter oxidationen <strong>af</strong> Mn(II) <strong>og</strong> faciliterer på den måde dissociationen <strong>af</strong> oxideret Mn fra MnP [Sundaramoorthy M. et al. (2005)]. MnP er der hyppigst <strong>for</strong>ekomne lignin modificerende peroxidase <strong>og</strong> produce- res <strong>af</strong> næsten alle <strong>hvidmuld</strong> trænedbrydende basidiomyceter, samt adskillige kompost nedbrydende svampe. Som navnet antyder er MnP specialiceret i at oxidere dets <strong>for</strong>etrukne reducerende substrat, mangan (Mn), som findes i al træ. Det meget reaktive Mn(III) stabiliceres <strong>af</strong> chelatorer som oxalat/oxalsyre, som svampene selv danner <strong>og</strong> udskiller. Disse chelater fungerer som lav- molekylære oxidanter, som via diffussion kan penetrere strukturer i den kom- pakte cellevæg der ellers ikke er tilgængelig <strong>for</strong> de højmolekylære enzymer. [Hofrichter M. (2002)]. VE r s at i l E P E r o x i d a s E Versatile peroxidase (VP, EC 1.11.1.16) er den seneste peroxidse som er iso- leret fra <strong>for</strong>skellige <strong>hvidmuld</strong> svampe <strong>og</strong> den er krystall<strong>og</strong>r<strong>af</strong>isk bestemt lige- som de andre peroxidaser. Den ligner <strong>og</strong> opfører sig som en hybrid mellem LiP <strong>og</strong> MnP <strong>og</strong> er på mange måder et godt eksempel på hvor meget strukturel overlap der er mellem LiP <strong>og</strong> MnP. Eksempelvis kan en ser168trp mutation i MnP fra P. chrysosporium, introduc- ere LiP aktivitet over<strong>for</strong> aromatiske substrater <strong>og</strong> stadig bibeholde MnP akti- viteten. I MnP er Ser168 placeret på MnP’s overflade, på en position som er anal<strong>og</strong> til trp171 i LiP [Timofeevski S.L. (1999)]. Et andet eksempel er introduktion <strong>af</strong> trippel mutationen asn182asp, asp183lys <strong>og</strong> ala36glu i LiP som tilførte MnP aktivitet til LiP. Mutationerne medførte d<strong>og</strong> ændringer <strong>af</strong> bl.a. pH optima, som blev rykket én pH værdi op, <strong>og</strong> effektiviteten var mindre en i nativ MnP, men VA oxidationen påvirkes ikke synderligt Side 52
[Mester T. et al. (2001)]. la c c a s E Laccases (EC 1.10.3.2, benzenediol:oxygen oxidoreductase) tilhører en familie <strong>af</strong> multi-kobber enzymer, <strong>og</strong> katalyserer den overordnede reaktion 4 benzenediol+O 2 ↔4 benzosemiquinone+2H 2 O. Laccase findes i alle under- søgte <strong>hvidmuld</strong> svampe. Det bedst karakteriserede laccase enzym er fra T. versicolar <strong>og</strong> enzymet spiller en rolle i pigment dannelse i sporer, detoxi- fikation <strong>af</strong> phenoler <strong>og</strong> virker i synergi med peroxidaser <strong>og</strong> andre lignin nedbrydende enzymer [Wong D.W.S. (2009)]. Laccase fra svampe findes som monomerer <strong>og</strong> dimerer, med både intra- cellulære <strong>og</strong> extracellulære isozymer produceret <strong>af</strong> samme organisme. Det monomere enzym har en molekylevægt i området 50 - 110 kDa <strong>og</strong> består <strong>af</strong> 3 domæner med udpræget β-tønde struktur (fig. 36). Fig. 36 3D struktur <strong>af</strong> laccase fra T.versicolor. [Wong D.W.S. (2009)] Laccase indeholder 4 kobber atomer arrangeret i 3 grupper, T1, T2 <strong>og</strong> T3 Side 53
Page 1 and 2: Me k a n i s M e r f o r b r u n- o
Page 3 and 4: En forståelse <st
Page 5 and 6: ke M i s k s t r u k t u r a f in v
Page 7 and 8: lødtræ foretræk
Page 9 and 10: Fig. 4 Polymer til polymer koblings
Page 11 and 12: Fig. 5 A: Model af
Page 13 and 14: Fig. 8 Modeller af
Page 15 and 16: Fig. 10 Gult-fluorecerende proteinm
Page 17 and 18: hø j e r e o r d e n s s t r u k t
Page 19 and 20: Fig. 14 Cellulose fibriller fra den
Page 21 and 22: Fig. 17 FESEM af c
Page 23 and 24: serverede eller deducerede, <strong
Page 25 and 26: or g a n i sM e r n e Kun en gruppe
Page 27 and 28: ne d b r y d n i n g s M e k a n i
Page 29 and 30: Tabel 4. fortsætt
Page 31 and 32: fibriller som er det naturlige subs
Page 33 and 34: al. (2008)]. Det er meget besnæren
Page 35 and 36: Tabel 7 Udvalgte egenskaber <strong
Page 37 and 38: Tabel 8 Udvalgte egenskaber <strong
Page 39 and 40: Tabel 9 Oxidanter og</stron
Page 41 and 42: I fig. 25 ses en for</stron
Page 43 and 44: mangan (Mn) og den
Page 45 and 46: Fig. 26 3 dimensionelle struktur <s
Page 47 and 48: Fig. 29 En mekanistisk model <stron
Page 49 and 50: Fig. 31. Venstre: Veratryl alkohol
Page 51: oxidation af et gi
Page 55 and 56: Fig 38 Laccase katalyseret oxidatio
Page 57 and 58: ko n k l u s i o n Emnet “<strong
Page 59 and 60: [Choinowski T. et al. (1999)] Thoma
Page 61 and 62: Structure of cellulose and microcry

Mekanismer for brun- og hvidmuld svampes nedbrydning af tr - Nature

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

Delete template?

Save as template?