Eigenschaften von Aminosäuren - EducETH - ETH Zürich
Eigenschaften von Aminosäuren - EducETH - ETH Zürich
Eigenschaften von Aminosäuren - EducETH - ETH Zürich
Sie wollen auch ein ePaper? Erhöhen Sie die Reichweite Ihrer Titel.
YUMPU macht aus Druck-PDFs automatisch weboptimierte ePaper, die Google liebt.
Beim β-Faltblatt (Fig. 5) treten Wasserstoff-Brücken zwischen benachbarten<br />
Polypeptidketten auf. Die benachbarten Polypeptidketten liegen parallel zueinander und<br />
können so zwischen ihren Carbonyl- und Aminogruppen Wasserstoffbrücken ausbilden. Von<br />
der Seite her gesehen haben die Peptidketten ein gewelltes oder gefaltetes Erscheinungsbild,<br />
ein „Faltblatt“. Die Seitenketten der <strong>Aminosäuren</strong> stehen <strong>von</strong> der Faltblattebene aus gesehen<br />
nach oben und nach unten.<br />
Fig. 5: β-Faltblatt ohne Seitenketten (nicht alle Wasserstoff-Brücken sind dargestellt) 7 .<br />
N-Terminus 2<br />
C-Terminus 2<br />
N-Terminus<br />
C-Terminus<br />
Die Wechselwirkungen der Aminosäure-Seitenketten führen dazu, dass die Proteine<br />
sich spontan zu einer spezifischen Konformation (wie z. B. in Fig. 6) falten. Diese ist meist<br />
kompakt und kugelförmig, manchmal auch lang und fadenförmig.<br />
Das Proteininnere <strong>von</strong> wasserlöslichen Proteinen besteht aus gehäuften hydrophoben<br />
Aminosäure-Seitenketten in dichter Anordnung. Die stärker polaren Seitenketten bilden die<br />
Aussenfläche.<br />
Fig. 6:<br />
Immuno-globulin-<br />
Domäne eines<br />
Antikörpers 5 β-Faltblatt<br />
C-terminus<br />
.<br />
Die α-Helix und das<br />
loops β-Faltblatt sind<br />
schematisch<br />
N-terminus<br />
dargestellt.<br />
α-Helix<br />
7 Quelle: Tan, S.: Picture and Movie Gallery, Aminosäure, Peptid und Proteinbilder. Available:<br />
http://www.bmb.psu.edu/faculty/tan/lab/gallery_secstruct.html.<br />
<strong>Eigenschaften</strong> <strong>von</strong> <strong>Aminosäuren</strong> 43
Change language