Charakterisierung von Cytochrom-Modellkomplexen und dem ...

spricht man von einem rhombischen EPR-Signal 27 , das bei Fe(III)-Komplexen
auftritt, die parallele planare axiale Liganden haben.
Als Modellkomplexe für die zweifach mit Histidinen koordinierten Cytochrome
dienten verschiedene synthetische Hämkomplexe wie Oktaethylporphyrin-
Eisen(II)/(III), (OEP)Fe, Tetraphenylporphyrin-Eisen(II)/(III), (TPP)Fe oder
Tetramesitylporphyrin-Eisen(II)/-(III), (TMP)Fe [68, 72, 119, 120, 121] und
kürzlich Oktaalkyltetraphenylporpyrine, (OETPP)Fe, (OMTPP)Fe und
(TC 6 TPP)Fe [114, 122, 123], die entweder mit zwei axialen Imidazol- oder mit
hoch-basischen Pyridinliganden ausgestattet waren. Da die aus Röntgenbeugungsuntersuchungen
erhaltenen Kristallstrukturen [96, 97, 98, 99] eine zu geringe
Auflösung hatten, um die Orientierung der axialen Liganden zu zeigen, bieten
die Ergebnisse aus den Untersuchungen an den Modellkomplexen die Möglichkeit,
Cytochrom-haltige enthaltene Systeme wie die Komplexe II und III der inneren
mitochondrialen Membranen zu charakterisieren. Die Kristallstruktur, mit
der zur Zeit höchsten Auflösung von 2.2 Å [124] von Cytochrom bc 1 , wurde mit
zwei b-Hämzentren, deren axiale Histidin-Imidazolligandenebenen jeweils einen
Winkel von 84 ◦ und 38 ◦ einschließen, modelliert. Die Bezeichnung bei früheren
Untersuchungen war b L (g max =3.75 − 3.78) und b H (g max =3.41 − 3.44) 28
[67, 125]. Die ermittelten Reduktionspotentiale des b L - und b H -Zentrums von
−31 ± 12 und 92 ± 14 mV [126] des Komplexes III von Mäusen und anderen
Säugetieren b-Hämen sind ähnlich.
Die Mößbauer-Spektroskopie hat sich bei der Charakterisierung von einigen
Hämproteinen als nützlich erwiesen. An mehreren Multihämen sind magnetisch
aufgespaltene Mößbauer-Messungen vorgenommen worden [36, 127, 128]. Da
sich die Komponenten der Multihäme in den Mößbauer-Spektren überlappen, ist
eine Entfaltung schwierig. Dennoch motivieren ähnliche Resultate die mößbauerspektroskopischen
Untersuchungen an synthetischen Eisen(III)-Hämkomplexen.
Kürzlich veröffentlichte Mößbauer-Spektren einiger OEP-, TPP-, TMP-
Komplexe und Phenyl-substituierter TPP-Komplexe mit einem drei bzw. zweiwertigen
Eisenzentrum zeigten, dass die Quadrupolaufspaltung empfindlich auf
die Änderung der Orientierung der axialen Liganden reagiert [36, 121, 129, 130,
131] und dass zwischen paralleler und senkrechter Anordnung der Liganden unterschieden
werden kann. Das Anpassen der magnetischen Mößbauer-Spektren
gestattet auch, die nicht aufgelösten g-Werte (Gl. 99) bei Komplexen mit dem
“large g max ” EPR-Signal zu bestimmen [36, 121, 129, 130, 131]. Die größte
Komponente des Hyperfeinkopplungstensors A zz lässt sich genau durch die
Fits der magnetischen Mößbauer-Spektren bestimmen [129], wohingegen sich
die anderen Komponenten A xx und A yy nicht so genau ermitteln lassen, was
die Genauigkeit der Bestimmung der anderen zwei g-Werte g xx und g yy einschränkt.
Die grösste Komponente des ←→ g -Tensors und somit die Position des
ungepaarten Elektrons (d yz oder d xy -Orbital) [129] lässt sich alleine mit EPR
und magnetischen Mößbauer-Messungen nicht bestimmen. Man benutzt in diesem
Falle (wo die Rhombizität V/∆ größer als 2/3 ist) andere Methoden, wie
EPR-Spektroskopie an Einkristallen oder gepulste EPR-Spektroskopie an gefrorenen
Lösungen, mit deren Hilfe sich die Orientierung des ←→ g -Tensors bzw.
der elektronische Grundzustand (d xy ) 2 (d xz ,d yz ) 3 oder (d xz ,d yz ) 4 (d xy ) 1 ermitteln
lässt [130]. Bei den hier mit Mößbauer-Spektroskopie untersuchten zweifach
27 Alle drei g-Werte sind im Spektrum mit g xx 6= g yy 6= g zz zu erkennen.
28 In mehreren früheren Veröffentlichungen [68, 122, 123] wurde die Reihenfolge der EPRg-Werte
von Cytochrom b L und b H vertauscht.
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