Charakterisierung von Cytochrom-Modellkomplexen und dem ...

parameter und der Hyperfeinkopplungstensor aus den experimentellen g-Werten
abschätzen liessen [2]. Das modifizierte Oosterhuis-und-Lang-Modell führte in
vielen Fällen zu einer erfolgreichen Interpretation der Mößbauer-Spektren von
low-spin Hämkomplexen [3, 4]. In der EPR-Literatur ist oft die Formulierung von
Taylor des Griffith-Modells [5] zu finden. Da aber Mößbauer- und EPR-Spektroskopie
komplementäre Methoden darstellen, und um Unstimmigkeiten in der Interpretation
der EPR- und Mößbauer-Spektrenzuvermeiden,wirdindieser
Arbeit ausschließlich das Oosterhuis-und-Lang-Modell in der Formulierung von
Taylor verwendet. Die Taylor-Formulierung des Griffith-Modells unterscheidet
sich von der Oosterhuis-und-Lang-Version unter anderem in der Wahl des Koordinatensystems.
Aus den von Blumberg und Peisach aufgestellten Wahrheitstabellen
[6] entwickelte Walker [7] ein Verfahren, mit dem sich mit Hilfe der aus
EPR-Messungen gewonnenen g-Werte Aussagen über die axialen Liganden des
Eisenzentrums machen ließen.
Die gefundenen Korrelationen zwischen dem Diederwinkel der axialen Ligandenebenen
des Eisenzentrums und spektroskopischen Daten werden in Kap. 5.8
dargestellt. Anschließend wird die Gitterdynamik der vermessenen Komplexe
(Kap. 5.9) und die Abschätzung des Relaxationsverhaltens durch die Dipol-
Dipol-Wechselwirkung (Kap. 5.10) besprochen. Die Resultate aus den Dichtefunktionalrechnungen
und der Vergleich mit vorhandenen Mößbauer-Daten
von mehreren Häm-eisenkomplexen mit unterschiedlichen axialen Liganden und
Orientierungen (unter anderem auch die mit Mößbauer-Spektroskopie vermessenen
Komplexe aus Kap. 5) werden in Kap. 6 diskutiert. des weiteren wurden
Symmetrieberechnungen durchgeführt, aus denen sich continous symmetry
measures (CSM) [8] ergaben, die Auskunft über die Abweichungen von der idealen
Oktaedersymmetrie des FeN 6 -Zentrums und der idealen planaren Symmetrie
der Porphyrinebene der Modellkomplexe geben. Es wurde versucht, die CSM mit
den Diederwinkeln zwischen den axialen Ligandenebenen und mit anderen spektroskopischen
Daten zu korrelieren. Der Einfluss von Art und Anordnung der
axialen Liganden auf die Ladung des Eisens wurde im Rahmen der quantum
theory of atoms in molecules (QTAIM) [9, 10] untersucht.
Der dritte Teil der Arbeit (Kap. 8) umfasst mößbauerspektroskopische Untersuchungen
an dem Radikal-SAM-Enzym Coproporphyrinogen III Oxidase
(HemN) aus E.coli , das die Umwandlung von Coproporphyrinogen III zu Protoporphyrinogen
IX während der Hämbiosynthese katalysiert. HemN enthält,
wie viele andere Proteine auch, einen Eisen-Schwefel-Cluster als prostethische
Gruppe. Eisen-Schwefel-Cluster sind in vielen Formen des Lebens vertreten
und wirken mit bei Elektronentransferprozessen sowie der Katalyse und können
auch als Sauerstoffsensoren fungieren [11]. Eisen-Schwefel-Cluster nehmen eine
Schlüsselrolle bei den mittels S-Adenosylmethionin (SAM) vermittelten Katalyseprozessen
ein. Proteine, die zu dieser Klasse von Enzymen gehören, nutzen
einen reduzierten [4Fe-4S]-Cluster für die reduzierende homolytische Spaltung
von S-Adenosyl-L-Methionin (SAM) zur Erzeugung des katalytischen Deoxyadenosyl-Radikals
[12, 13, 14, 15, 16]. Radikal-SAM-Enzyme sind Bestandteil
von vielen grundlegenden Biosyntheseprozessen, z.B. bei der Biosynthese von
Vitaminen, Kofaktoren, DNA-Zwischenprodukten oder Antibiotika. Während
der Biosynthese von Hämen und Chlorophyll wird die Umwandlung von Coproporphyrinogen
III zu Protoproporphyrinogen XI durch das sauerstoffabhängige
HemF und das sauerstoffunabhängige HemN katalysiert. Frühere Untersuchungen
mit UV-Vis-Spektroskopie und röntgenkristallographische Untersuchungen
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