AG Botanik - Fachbereich 5 Biologie - Universität Osnabrück

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Literaturauswahl Cabrera, M., and Ungermann, C. (2010) Guiding endosomal maturation. Cell 141, 403-406. Markgraf, D., Ahnert, F., Arlt, H., Marie, M., Peplowska, K., Epp, N., Griffith, J., Reggiori, F., and Ungermann, C. (2009) The CORVET subunit Vps8 cooperates with the Rab5 homolog Vps21 to induce clustering of late endosomal compartments. Mol. Biol. Cell 20, 5276-89. Hou, H., John Peter, A.T., Meiringer, C.,M., Subramanian, K., and Ungermann, C. (2009) Analysis of DHHC acyltransferases implies overlapping substrate specificity and a two-step reaction mechanism. Traffic 10, 1061-73.) Cabrera, M., Ostrowicz, C., Muri, M. Reggiori, F., an Ungermann, C. (2009) Vps41 phosphorylation and the Rab Ypt7 control the targeting of the HOPS complex to endosome-vacuole fusion sites. Mol. Biol. Cell 20, 1937-48.. Meiringer, C.M., Auffarth, K., Hou, H., and Ungermann, C. (2008) Depalmitoylation of the SNARE Ykt6 prevents its entry into the multivesicular body pathway. Traffic 9, 1510-21. Kontakt Prof. Dr. Christian Ungermann, apl. Prof. Dr. Siegfried Engelbrecht-Vandré, apl. Prof. Dr. Henning Scholze Telefon: +49 (0)541 969 2794 (Sekretariat Frau Keller) E-Mail: ungermann@biologie. - uniosnabrueck.de, engelbrecht@biologie.uniosnabrueck.de,scholze@biologie.uniosnabrueck.de Internet: http://www.uni-osnabrueck.de 8 Biochemie <strong>AG</strong> Biochemie Molekulare Zellbiologie Menschliche Zellen sind genau wie ein Wohnhaus oder eine Industrieanlage in Funktionsräume unterteilt, die sogenannten Kompartimente. Zellen sind auf den Aufbau und Erhalt dieser Kompartimente zwin gend angewiesen. Das erfordert Transportmechanismen, eine Art »öffentlicher Protein / Lipid-Nahverkehr«. Infolge der An zahl und Unterschiedlichkeit der einzelnen Kompartimente muß der zelluläre Transport zudem über ein zielgenaues Verpackungs- und Adressiersystem verfügen. Die <strong>AG</strong> Biochemie erforscht diese Zusammenhänge mit mikroskopischen, gentechnischen, biophysikalischen und biochemischen Verfahren. Weitere Arbeitsgebiete sind der Untersuchung der Mechanismen zur Bereitstellung biologischer Energie und der Biochemie pathogener Parasiten gewidmet. Ein wesentlicher Unterschied zwischen pround eukaryotischen Zellen liegt in der Kom - par timentierung der letzteren. Durch diese Arbeitsteilung und Spezialisierung wird eine höhere Effektivität erreicht, allerdings um den Preis der Aufrechterhaltung der dafür notwendigen Strukturen durch eine aus ge - feil te intrazelluläre Logistik. Die gene ti sche Information liegt im Zellkern kodiert vor, wohingegen die Biosynthesen am endoplasmatischen Retikulum (ER) und im Cytosol ablaufen. Folglich müssen Lipide und Pro teine immer dann zu ihren Wirkorten transportiert werden, wenn diese nicht am Syntheseort liegen (Stichwort: »posttranslationales Protein-Targeting«). [Abbildung 1] Bei Proteinen ist der endgültige Bestimmungsort in Form einer Signalsequenz oder eines Target-Motivs in der Primärstruktur kodiert. Das Verfahren ähnelt durchaus den aus dem täglichen Leben bekannten Postleitzahlen. Transport- wege verlaufen beispielsweise vom ER über den Golgikomplex hin zur Plasmamembran oder zu den Lysosomen, oft in beide Rich - tun gen. Der Materialtransport zwischen den zellulären Kompartimenten erfolgt in Form kleiner Transportvesikel. Sowohl die Proteinals auch die Lipidzusammensetzung der sub - zellulären Kompartimente ist unterschiedlich. Daher muss schon beim Entstehen der Vesikel, dem Abknospen von der Donormembran, auf ihre bestimmungsgemäße Zusammensetzung geachtet werden, denn »Fehlsendungen« können nicht ohne weiteres korrigiert werden. Der mechanische Transport zum Ziel erfolgt entweder passiv durch Diffusion oder aktiv entlang der Komponenten des Cytoskeletts. Am Ende ihrer Reise muss die Trans - port vesikel zielsicher mit der Akzeptormembran verschmelzen. Dabei wird dann die Fracht übergeben. Darüber hinaus müssen die einzelnen Transportprozesse neben der Abbildung 1 faßt einige intrazelluläre AP3-Pathway Transportwege schematisch zusammen. Der Golgi apparat dient der Modifizie - Microautophagy rung fertig synthetisierter Polypeptidketten, die aus dem endoplasmatischen CPY-Pathway Vacuole Retikulum (nicht gezeigt) angeliefert werden. »EE« (early = frühe Endosomen) LE/MVB und »LE« (late = späte Endosomen) bzw. Golgi Maturation Macroautophagy »MVB« (multivesicular bodies = multivesikuläre Körper) sind Transportvesikel- EE strukturen, die zwischen Golgi, Zell - Endocytosis mem bran und Vakuole / Lysosom hinund herwandern. Durch die Endozytose werden Stoffe aus der Zellumgebung aufgenommen, bei der Makro- bzw. Mikroautophagie werden Zellkomponenten »recycelt«. Die Vakuole einer Hefezelle entspricht den Lysosomen der Zellen höherer Eukaryonten. Vereinfacht gesagt ist die Vakuole der Magen einer Hefezelle.
Neusynthese massenmäßig so ausgeglichen sein, dass die beteiligten Organellen und die Zelle insgesamt erhalten bleiben. Beim Entstehen einer Transportvesikel sind die folgenden Komponenten beteiligt: Die Frachtproteine, die anhand einer Erkennungssequenz als versandbereit gekennzeichnet sind, Hüllproteine, die das Abknospen der Vesikel von der Donormembran bewerkstelligen, und Adaptorproteine, die den korrekten Zusammenhalt zwischen Fracht und Hülle vermitteln. In der Nähe des Ziels werden die Transportvesikel zunächst durch spezielle Proteine (tethering complexes) lose an die Ziel- Rab- GTPase Budding Tethering SNARE disassembly Wt Mutante Rab- GTPase Tethers SNAREs Fusion membran angebunden und dann durch andere Proteine ein so enger Membrankontakt vermittelt, dass letzlich eine Membranfusion stattfindet. Die einzelnen Prozesse werden durch jeweils Organell-spezifische kleine GTPasen orchestriert. [Abbildung 2] Da sich die Zellen höherer Eukaryoten in vielerlei Hinsicht nicht wesentlich von den erheblich einfacheren und experimentell besser zugänglichen Zellen der Bäc - kerhefe (Saccharomyces cerevisiae) unterscheiden, wird ein Großteil der Experimente an Hefezellen durchgeführt. [Abbildung 3] Tethering complex cis-SNARE complex Abbildung 2 zeigt das Abknospen (budding) von einer Donormembran bzw. das Verschmelzen von Transportvesikeln mit der Akzeptormembran. Dem Verschmelzen (fusion) geht eine lockere Anbindungsphase voraus (tethering). Diese Abläufe erfordern die raum / zeitliche Koordination durch mindestens die drei gezeigten Proteine oder Proteinkomplexe (Rab-GTPase, Tether, SNARE). Abbildung 3 zeigt lichtmikroskopische Auf nahmen von Hefezellen (oben) und das Ergebnis einer Elektrophorese (unten). Man kann die Membranen bestimmter Zellkompartimente durch die selektive Einlagerung von Farbstoffen anfärben (violette Ringe zeigen hier die Vakuolenmembran). Außerdem können Proteine gentechnisch so verändert werden, dass sie grün fluoreszieren. Es ist ersichtlich, dass in der Mutante das grün fluoreszierende Protein nicht mehr in zytoplasmatischen Punkten, sondern an der Vakuolenmembran auftaucht. Mithin bewirkt die Mutation eine Änderung der Loka lisation des untersuchten Proteins. Die »Fehl leitung« von Proteinen kann schwerwiegende Konsequenzen für das Funktionieren der einzelnen Zelle und darüber hinaus des gesamten Organismus nach sich ziehen. Insofern hat die Grundlagenforschung ohne jeden Zweifel einen hohen Stellenwert, selbst dann, wenn die Implikationen für unser tägliches Leben nicht sofort ersichtlich sind. In einer Elektrophorese wandern elektrisch geladene Teilchen in einem Gel und unter dem Einfluß eines elektrischen Feldes. Mit dieser Technik kann die Anzahl und Größe der Proteine in einem Gemisch bestimmt werden. Das in der Mitte der Abbildung gezeigte Protein zeigt nur noch eine Bande, es ist rein. Das ist die Voraussetzung für das Nachstellen zellulärer Abläufe in einem kontrollierten System, dem ersten Schritt zum Verständnis dieser Abläufe. Biochemie 9
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