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WISSENSCHAFTS JOURNAL

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scientia halensis 2/2004<br />

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Fachbereich Physik<br />

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die man sich als kleine Fässer vorstellen<br />

34 kann, wird die Einschränkung des Raumes,<br />

die der ungefalteten Aminosäurekette zur<br />

Verfügung steht, vermutet. Auf diese Weise<br />

wird die Zahl möglicher Konformationen<br />

verringert, so dass leichter die native Konformation<br />

gefunden werden kann. In Zusammenarbeit<br />

mit dem Max-Planck-Institut<br />

für Mikrostrukturphysik und der Max-<br />

Planck-Forschungsstelle Enzymologie der<br />

Proteinfaltung werden künstliche Nanoporen<br />

– künstliche Fässer gewissermassen –<br />

auf ihre Eignung untersucht, Chaperonin-<br />

Eigenschaften nachzubilden, indem sie<br />

ebenfalls den Konformationsraum einschränken.<br />

Die Experimente zur Faltung werden an<br />

dem oben erwähnten grün fluoreszierenden<br />

Protein (GFP) der Aequorea Victoria (siehe<br />

Abb. 1) durchgeführt. Dabei macht man<br />

sich zu Nutze, dass das GFP nur im gefalteten<br />

Zustand fluoresziert, im entfalteten –<br />

auch als denaturiert bezeichneten – Zustand<br />

jedoch nicht. Man kann also die Faltung/Entfaltung<br />

einfach anhand des<br />

Fluoreszenzsignals verfolgen. Abb. 2 zeigt<br />

eine mikroskopische Aufnahme einzelner<br />

GFP-Moleküle in nanoporösem Aluminiumoxid.<br />

Da die Auflösung des Mikroskops<br />

begrenzt ist, sind die Moleküle (ein Molekül<br />

ist etwa eine Million mal kleiner als ein<br />

Haar) lediglich als helle Flecke sichtbar.<br />

Eine detaillierte Untersuchung der Änderung<br />

der Fluoreszenzintensität mit der Zeit<br />

lässt dann Rückschlüsse auf das Faltungsverhalten<br />

zu. Die starke Wechselwirkung<br />

zwischen der Porenwand und dem GFP<br />

führt zu einer raschen Entfaltung des GFP.<br />

Durch gezielte Modifikation der Porenwand,<br />

zum Beispiel durch Beschichtung<br />

mit Polymeren, soll dieser ungewünschte<br />

Effekt ins Gegenteil verkehrt werden.<br />

Moleküle als Zeiger<br />

Bei der Untersuchung nanostrukturierter<br />

Polymerwerkstoffe stellt sich oft die Frage<br />

nach der Ausrichtung von Polymerketten.<br />

Dabei können isolierte Fluorophore als Reporter<br />

der Orientierung hilfreich sein. Man<br />

kann einen solchen Fluorophor nämlich<br />

recht gut als winzig kleine Antenne (eine<br />

Milliarde mal kleiner als eine UKW-Antenne)<br />

beschreiben. So, wie der Empfang des<br />

Radios davon abhängt, wie man die Antenne<br />

zum Sender ausrichtet, kann man durch<br />

clevere Experimente die Ausrichtung der<br />

Abb. 2 (a) Fluoreszenz einzelner GFP-Moleküle in nanoporösem Aluminiumoxid. Jeder helle<br />

Fleck entspricht einem GFP-Molekül. (b) Schematische Darstellung der Aluminium-Oxid-Poren<br />

mit dem GFP (nicht maßstabsgetreu).<br />

»Einzelmolekül-Antennen« in der Probe<br />

feststellen. Abb. 3 zeigt ein Bild, das ähnlich<br />

wie in Abb. 2 die Fluoreszenz einzelner,<br />

in einen Polymer-Film (in diesem Fall<br />

das vielen bekannte Plexiglas) eingebetteter<br />

Moleküle. Durch einen speziellen Trick ist<br />

das Bild eines Moleküls nicht, wie in Abb.<br />

2, eine heller Fleck, sondern ein ganz charakteristisches<br />

Muster. Für jede Orientierung<br />

des Moleküls gibt es ein spezielles<br />

Muster. In Abb. 3 haben die Moleküle zufällige<br />

Orientierung, so dass es auch zufällige<br />

Muster gibt. In einem nanostrukturierten<br />

Polymer erwartetet man, dass zum<br />

Beispiel ein bestimmtes Muster regelmäßig<br />

wiederkehrt. Diese Methode ist natürlich<br />

auch hervorragend geeignet, geordnete<br />

Strukturen in natürlichen »Nanomaterialien«<br />

zu untersuchen.<br />

■<br />

Johannes Hohlbein studiert Medizinphysik<br />

am Fachbereich Physik der Martin-Luther-<br />

Universität. Zur Zeit arbeitet er an seiner<br />

Diplomarbeit.<br />

Christian Hübner studierte von 1989 bis<br />

1994 Physik in Halle und wurde hier 1998<br />

auf dem Gebiet der Festkörperphysik promoviert.<br />

Von 1998 bis 2001 war er Assistent<br />

am Physikalisch-Chemischen Institut<br />

Anzeige<br />

der Eidgenössischen Technischen Hochschule<br />

in Zürich. Die dort begonnenen Arbeiten<br />

zur Einzelmolekülspektroskopie<br />

führte er an der Universität Mainz am Institut<br />

für Physikalische Chemie fort. Seit<br />

2003 ist er Juniorprofessor für Biophysik<br />

am Fachbereich Physik der Martin-Luther-<br />

Universität.<br />

Abb. 3 Fluoreszenz einzelner Farbstoffmoleküle<br />

in einem dünnen Plexiglas-Film. Die unterschiedlichen<br />

Muster spiegeln die verschiedenen<br />

Ausrichtungen der Moleküle in dem<br />

Polymerfilm wider.

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