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plus rapide chez des cellules dont la croissance s’est faite sur un milieu contenant de l’oléate que chez des cellules ayant poussé en présence de glucose, ce qui indique que le transporteur impliqué est inductible (Trigatti et al., 1992). Le passage transmembranaire passif des acides gras peut être influencé par plusieurs facteurs (Hettema & Tabak, 2000): * le gradient transmembranaire de pH * la distribution relative des sites de fixation des acides gras de chaque côté de la membrane * la conversion des acides gras libres en dérivés imperméables à la membrane (esters de CoA) * la dégradation des acides gras dans la cellule Le passage des acides gras à travers la membrane peut être facilité par une acylation vectorielle par des enzymes Acyl-CoA synthetases (ACS). Chez S. cerevisiae, six enzymes ACS ont été caractérisées et baptisées Faa1p, Faa2p, Faa3p, Faa4p, Fat1p et Fat2p. Les Faap catalysent l’activation des acides gras de 8 à 20 carbones ; Le Fat1p est spécifique pour des chaînes de plus de 20 carbones quant aux substrats de Fat2p, ils n’ont pas encore été identifiés (Black & DiRusso, 2007). En résumé, le passage transmembranaire des acides gras peut être facilité par une protéine membranaire agissant comme une translocase, ou il peut s’agir d’une diffusion simple au travers des phospholipides membranaires, d’un pore ou d’un canal, tous deux de nature protéique. Désorption des acides gras de la membrane pour entrer dans le cytosol Possédant une grande affinité pour la bicouche phospholipidique, il est évident que la désorption des acides gras de cette bicouche est plus lente que leur association, même plus lente que le passage transmembranaire par flip-flop. Une famille de protéines intracellulaires appelées Fatty acid binding proteins (FABP) semble nécessaire pour faciliter le transfert des acides gras de la surface intérieur de la membrane plasmique dans le cytosol aqueux. La cinétique de désorption est dépendante de la longueur chaîne des acides gras (Hamilton, 1998). 18
1.1.2.2. Assimilation des substrats hydrophobe chez la levure Le catabolisme des substrats hydrophobes chez la levure est un métabolisme complexe dans lequel sont impliqués plusieurs cycles métaboliques qui ont lieu dans différents organites cellulaires. Les substrats hydrophobes, une fois passée la membrane cellulaire, sont activés sous forme de coenzyme A (CoA), puis transportés par des protéines de la famille des Fatty Acids Binding Proteins (FABPs) à leur site d’oxydation primaire. S. cerevisiae exprime au moins une protéine de type acyl-CoA binding protein codée par le gène ACB1. C’est une protéine de 86-103 acides aminés qui va se lier avec les acyl-CoA de 14-20 carbones mais pas avec les acides gras libres. Les triglycérides sont hydrolysés en glycérol et acides gras libres. Les alcanes sont oxydés jusqu’aux acides gras libres correspondants par des enzymes du système alcanes monooxygénase (AMOS) dont le cytochrome P450 et la NADPH-cytochrome P450 réductase, les alcool gras oxydases et les aldéhydes gras déshydrogénases. Les acides gras libérés sous forme d’ester de CoA sont ensuite dégradés en acétyl- CoA et propionyl-CoA dans le cas des chaînes impaires d’alcanes à travers la β-oxydation peroxysomale. La chaîne acyle des acides gras peut également être incorporée dans la formation des lipides cellulaires après élongation et désaturation. Ces acides gras libres peuvent aussi, dépendant des conditions, s’accumuler dans les corps lipidiques. Ce point sera abordé plus tard (voir 1.2.2). L’oxydation des acyl-CoA dans les peroxysomes est réalisée par les enzymes acyl CoA oxydase (Aox) codées par les gènes POX. Chez Y. lipolytica, il y a 6 gènes, de POX1 à POX6 qui ont été isolés et caractérisés (Wang et al., 1998; Wang et al., 1999a; Wang et al., 1999b). Le mutant de W29, délété de 4 gènes pox2, pox3, pox4, pox5 (Y. lipolytica MTLY37) n’est pas capable de pousser sur oléate de méthyle comme seule source de carbone. Le produit final de l’oxydation des acides gras chez la levure est l’acétyl-CoA. Ce dernier finit par entrer dans le cycle du glyoxylate dont l’enzyme clé est l’isocitrate lyase ICL1, ou exporté vers les mitochondries pour intégrer le cycle du citrate ou cycle du méthylcitrate dans le cas des chaînes dont le nombre de carbone est impair. 19
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Références bibliographiques Abe,
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Domínguez, A., Costas, M., Longo,
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Mata, T. M., Martins, A. A. & Caeta
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Tolner, B., Poolman, B. & Konings,
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