MAGISTER en BIOCHIMIE - Université Ferhat Abbas de Sétif
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Figure 2. Les pathologies associées aux espèces réactives oxygénées (Lee et al., 2004).<br />
I.3. Les antioxydants<br />
Pour contourner les dommages causés par les ERO, la cellule fait appel à <strong>de</strong>s systèmes <strong>de</strong><br />
déf<strong>en</strong>se appelés antioxydants (figure 3). Un antioxydant est défini comme toute substance<br />
ayant la capacité <strong>de</strong> retar<strong>de</strong>r, prév<strong>en</strong>ir ou réparer un dommage oxydatif d’une molécule cible<br />
(Halliwell et Gutteridge, 2007). Ainsi, les antioxydants serv<strong>en</strong>t à contrôler le niveau <strong>de</strong>s<br />
espèces réactives pour minimiser le dommage oxydatif (Tang et Halliwell, 2010).<br />
I.3.1. Antioxydants <strong>en</strong>zymatiques<br />
Les superoxy<strong>de</strong> dismutases (SODs) sont une classe d'<strong>en</strong>zymes appar<strong>en</strong>tées qui catalys<strong>en</strong>t la<br />
dégradation <strong>de</strong> l'anion superoxy<strong>de</strong> <strong>en</strong> O 2 et H 2 O 2 . Les cellules humaines possèd<strong>en</strong>t une<br />
<strong>en</strong>zyme SOD mitochondriale ayant le manganèse dans son site actif (MnSOD) ainsi qu’une<br />
<strong>en</strong>zyme SOD cytosolique et une SOD extarcellulaire ayant le cuivre et le zinc (Cu-ZnSOD)<br />
comme co<strong>en</strong>zymes (Favier, 2003). Due à sa relative stabilité, le H 2 O 2 produit par les SODs<br />
est régulé <strong>en</strong>zymatiquem<strong>en</strong>t par les catalases et les peroxydases (Blokhina et al., 2003). Les<br />
catalases sont <strong>de</strong>s <strong>en</strong>zymes localisées dans les peroxysomes et catalys<strong>en</strong>t la conversion du<br />
H 2 O 2 <strong>en</strong> H 2 O et O 2 . Tandis que les glutathion peroxydases élimin<strong>en</strong>t le H 2 O 2 par son<br />
utilisation dans l’oxydation du glutathion réduit (GSH) <strong>en</strong> glutathion oxydé (GSSG) et<br />
requièr<strong>en</strong>t le sélénium dans leur site actif pour cette activité (Aruoma, 1999). La glutathion<br />
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