Evolução das características físico-químicas e da maturação

Capítulo 2 – Transformação de leite em queijo
tempo de coagulação por acção de enzimas quer a firmeza da coalhada, sendo a coagulação
mais rápida e com uma coalhada muito mais firme no que toca ao leite de ovelha.
CAPÍTULO 2 - Transformação de leite em queijo
O fabrico de queijo pode envolver diversas fases, que vão desde a preparação da matéria-prima
até ao acabamento final do queijo, sendo a coagulação o fenómeno central tal como o
dessoramento resultante da sinérese, sendo por isso tratadas em pormenor a seguir.
Nem todas as fases se usam ou se promovem da mesma maneira ou com a mesma intensidade
em todos os queijos e, por isso, a diversidade é grande. Uma das fases que pode existir é a
cura, muito complexa mas muito importante na determinação das características finais do queijo,
pelo que é também tratada com pormenor a seguir.
2.1. – Coagulação
A coagulação do leite que se traduz pela formação de um gel, resulta das modificações físico-
químicas que intervêm ao nível das micelas de caseínas; os mecanismos propostos na formação
do coágulo diferem totalmente, conforme estas modificações sejam introduzidas por acidificação
ou pela acção das enzimas coagulantes (Brule e Lenoir, 1987).
A coagulação enzimática da proteína do leite ocorre em duas fases e pode ser efectuada por
meio de enzimas de origem animal, vegetal e microbiana predominantemente proteases ácidas
ou aspárticas (Alvarenga, 2008).
A coagulação do leite pela acção de enzimas coagulantes tem lugar em duas fases, a fase
primária que se designa por enzimática, durante a qual o coagulante ataca o componente
estabilizador da micela e a fase secundária, fase de coagulação, que corresponde à formação do
gel, por associação das micelas modificadas pela acção das enzimas (Brule e Lenoir, 1987).
Na primeira fase o coagulante promove um corte na ligação peptídica existente entre a posição
105 e 106, constituída pelos aminoácidos fenilananina e metionina da caseína k (Phe105 –Met106).
A enzima que apresenta maior especificidade para quebra desta ligação, a quimosina, é de
origem animal. Esta acção divide a caseína k em duas fracções: o glicomacropéptido (GMP),
solúvel, hidrofílico, constituído pelos aminoácidos 106-169, o qual fica no soro, e a fracção para-
caseína k, insolúvel, hidrofóbica, constituída pelos aminoácidos 1-105, a qual permanece ligada
às caseínas αS1 e β e por ser altamente hidrofóbico e alcalino, conduz à destabilização das
micelas (Dalglish, 1999). É uma fase puramente enzimática ao longo da qual não se notam
modificações macroscópicas no leite, até que seja atingida uma proporção significativa da
caseína k (85-90%), implicando uma desestabilização micelar tal que permite que as restantes
caseínas, sensíveis ao cálcio, iniciem um processo de agregação micelar captando o cálcio
iónico disponível na solução, indispensável, portanto, para que se verifique a coagulação
(Martins e Vasconcelos, 2003/2004).
P Gomes (2011). Instituto Superior de Agronomia.
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