Livro de Resumos - Sociedade Brasileira de Ornitologia

Caracterização estrutural e funcional de hemoglobinas de gaivotarapineira(Catharacta maccormicki).Gustavo Fraga Landini 1 , Arno Rudi Schwantes 2 , Maria Luiza BarcellosSchwantes 2 , Alfredo Di Vito Neto 3 e Marcelo dos Santos 3 .1. Bolsista FAPESP Proc. 99/06389-8 (gusfra@uol.com.br); 2. Professorese Pesquisadores do Depto de Genética e Evolução da UniversidadeFederal de São Carlos, Laboratório de Evolução Molecular(arschwantes@uol.com.br); 3. Pesquisadores e Doutores do Depto deGenética e Evolução (vito.alf@zipmail.com.br).As adaptações moleculares refletem a habilidade dos organismosde se haverem com as flutuações ambientais a que estão submetidos. Oestudo das hemoglobinas constitui-se num excelente parâmetro para esteestudo, pois se situam na interface organismo-meio, tendo que retirar deleo oxigênio disponível para suprir as necessidades do organismo, além deresponder diretamente às alterações ambientais. Duas coletas dehemoglobinas de skuas (Catharacta maccormicki, uma ave migratória)foram realizadas, em outubro e fevereiro ( com médias de temperatura de -1 e de 5 graus Celsius, respectivamente) com o objetivo de comparar aspossíveis adaptações metabólicas devido às condições ambientaisextremas que estas aves estão submetidas. Foram analisadas afinidadeshemoglobina-oxigênio em sangue total e em stripped, a influência denucleotídeos fosfatados que podem alterar esta afinidade e os níveisdestes fosfatos intraeritrocitários. Para tanto, filhotes ainda sob o cuidadodos pais foram submetidos ao equilíbrio de oxigenação no local da coleta(ECF – Antártida ), nas duas etapas, para obtenção de dados em ambientenatural. Não foram encontradas diferenças significativas nos gráficos deafinidade Hb-O 2 para os dois períodos, o que nos leva a crer, a princípio,que a migração não seja um fator determinante para modificaçõesfuncionais a este nível. A amplitude de efeito Bohr para as duas situaçõesfoi praticamente o mesmo, Φ= -2,1 indicando Bohr normal para ambas. Adescrição funcional para a hemoglobina stripped demonstrou valores deP50 inferiores aos obtidos para equilíbrio em sangue total, evidenciandouma maior afinidade da hemoglobina ao oxigênio na ausência de possíveismoduladores. O efeito Bohr do lado alcalino foi normal, amplitude Φ= -1,9e do lado ácido, reverso, característica de hemoglobinas de aves. Acooperatividade obtida entre os grupo heme, em alguns casos, foiconsiderada relativamente alta, e sugerindo ser produto da polimerização