Enzymklassen

Enzymklassen
Enzyme werden nach den Reaktionen, die sie katalysieren, in sechs Klassen eingeteilt.
Enzymklasse Funktion Vertreter
1.Oxidoreduktasen Übertragen Elektronen Lactatdehydrogenase
2. Transferasen Übertragen funktionelle Gruppen wie
Phosphatgruppen, Aminogruppen oder Zucker
3. Hydrolasen Spalten hydrolytisch, d.h. unter
Wasseraufnahme, z.B Ester- oder
Peptidbindungen
4. Lyasen entfernen von Gruppen zur Bildung von
Doppelbindungen bzw. die Eliminierung unter
Ausbildung einer Doppelbindung
Hexokinase
Acetylcholinesterase
Aldolase
5. Isomerasen Isomerisieren Glucosephospat-Isomerase
(isomerisiert Glucose-6-
phosphat zu Fruktose-6-
phosphat)
6. Ligasen Knüpfen Verbindungen zwischen zwei
Substraten unter ATP-Spaltung
DNA-Ligasen
Beispiele:
1. Das Enzym Lactatdehydrogenase nimmt eine zentrale Funktion beim anaeroben Stoffwechsel ein.
Es katalysiert die Reduktion von Pyruvat zu Lactat; der Zweck dieser Umwandlung ist die
Regenerierung des Elektronencarriers NAD + . Die Reaktion ist reversibel. Das bei der der anaeroben
Verbrennung, z.B. bei der Muskelkontraktion, gebildete Lactat kann durch LDH wieder zu Pyruvat
oxidiert werden.
2. Hexokinase
3. Acetylcholinesterase (AChE): AChE hydrolisiert Acetylcholin zu Acetat und Cholin.

4. Adolase
5. Glucosephospat-Isomerase
6. Allgemeine Reaktion der DNA-Ligase

Enzymhemmung (Inhibition)
Enzyme können durch andere Stoffe ( = Inhibitoren = Hemmstoffe) in ihrer Aktivität gehemmt
werden. Man unterscheidet reversible ( rückgängigmachbare) und irreversible (nicht
rückgängigmachbare) Hemmung. Man kennt jeweils 2 Formen: kompetitiv und nicht kompetitiv
(z.B. allosterisch):
Reversibel sind Inhibitionen, bei denen sich der Inhibitor wieder vom Enzym ablösen kann. Man
unterscheidet Kompetitive Inhibitoren, die an der aktiven Stelle binden und nichtkompetitive
Hemmstoffe, die an einer anderen Stelle des Enzyms binden und die Enzymaktivität hemmen.
Irreversibel sind solche, bei denn der Inhibitor an der aktiven Stelle kovalent oder fest gebunden
bleibt. Das Enzym ist sozusagen "vergiftet" und kann nicht mehr an der Katalyse teilnehmen. Es muß
neu hergestellt werden.
Kompetitive Hemmung:
Bei der kompetitiven Hemmung ähnelt der Hemmstoff (kompetitiver Inhibitor) dem Substrat in seiner
chemischen Struktur. Kommt der kompetitive Inhibitor an die aktive Stelle, wird er dort festgehalten
(Enzym-Inhibitor-Komplex), es kommt jedoch zu keinem für die Zelle sinnvollen Produkt. Somit ist
das Enzym mit dem "falschen Substrat" beschäftigt und für die Katalyse des richtigen Substrats
blockiert.

Der Inhibitor kann aber wieder von der aktiven Stelle wegdiffundieren. Gibt man wieder mehr Substrat
dazu, nimmt die Zahl der Enzyme zu, die sich mit dem richtigen Substrat beschäftigen und die
Hemmung wird reversibel.
Bei einer kompetitiven Hemmung wird also mehr Substrat benötigt, um die maximale Enzymaktivität zu
gewährleisten.
Im Lineweaver-Burk-Auftrag: Kompetitive Hemmer lassen den Schnittpunkt mit der 1/V-Achse unverändert.
Dagegenwandert der Schnittpunkt mit der 1/[S]-Achse gegen 0 mit zunehmender Konzentration an Inhibitoren.
(Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.4)
Nichtkompetitive Hemmung
Bei der nichtkompetitiven Hemmung lagert sich der Inhibitor nicht an die aktive Stelle sondern an eine
andere Position (allosterisch) am Molekül an. Dadurch ändert sich die Konformation so, daß das
Enzym inaktiviert wird.
Inhibitor setzt V herab. Nach Zugabe des Inhibitors kann das alte V auch durch noch so hohe
Konzentration von S nicht erreicht werden. Km bleibt unveränderlich.
(Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.5)
Unkompentitive Hemmung
Inhibitor greift nur den Enzym-Substrat-Komplex an; dies an einer anderen Bindungsstelle als dem aktiven
Zentrum .
Max. Geschwindigkeit und Michaeli-Konstante werden im gleichen Maße herabgesetzt. Das Verhältnis Km/V
bleibt gleich. (Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.6)
Endprodukthemmung
Unter Endprodukthemmung versteht man eine Form der allosterischen Hemmung, bei der ein
Produkt einer Enzymkette ein früheres Enzym der Kette allosterisch hemmt. Im Stoffwechsel gibt es
viele solche Enzymketten. Auf diese Weise regelt sich der Stoffwechsel selbst.

Endprodukthemmung der Threonindesaminase im Aminosäurestoffwechsel. Das Enzym wird
allosterisch durch das Endprodukt Isoleucin gehemmt.
Ist wenig Produkt da, wird es nachgebildet, ist viel Produkt da, hemmt es seine Entstehung.
Viele Stoffwechselwege werden so geregelt, z.B. die Zellatmung, der Vorgang der aus der
aufgenommenen Glucose in den Mitochondrien ATP herstellt. Dabei wird ein Enzym in der Mitte der
Kette: Citratsynthetase allosterisch durch das Endprodukt ATP gehemmt.