Mitschrift zur VO Biochemie des Stoffwechsel Prof. Kainz

Der an NADH gebundene Wasserstoff wird im Zellstoffwechsel im wesentlichen für die
Reduktionsreaktion bei Biosynthesen, z.B. von Cholesterin, Fettsäuren, Desoxynucleotiden sowie für
Hydroxylierungsreaktionen durch Momooxygenasen (Hydroxylasen) verwendet.
FAD, FADH 2 (Flavinadenindinucleotid):
*Coenzym wasserstoffübertragender Enzyme, die wegen der gelben Farbe des oxidierten
Riboflavinanteils des FAD als *Flavoproteine bezeichnet werden.
Das Wasserstoffpaar kann an die Stickstoff-Atome N1 und N5 des Isoalloxazinringsystems reversibel
angelagert werde.
Im Gegensatz zu NAD und NADP sind FAD und FMN kovalent mit dem Enzymprotein (Apoenzym)
verbunden (prostetische Gruppe).
FMN (Flavinmononucleotid) = *Coenzym wasserstoffübertragender Flavoprotein-Enzyme, das wie
Flavinadenindinucleotid Wasserstoff aufnehmen oder abgeben kann.
FMN ist z.B. prosthetische Gruppe des Metalloproteinenzyms NADH-Ubichinon-Oxidoreduktase der
Atmungskette, welches Wasserstoff von NADH auf Ubichinon übertägt.
Flavoproteine = Wasserstoffübertragende Enzyme (Flavin-Dehydrogenasen), die FMN oder FAD als
prosthetische Gruppe enthalten, deren Isoalloxazinring als Zwischenträger eines Wasserstoffatompaares
dient, das vom Substrat abgespalten wurde.
Beispiele für Flavoproteine: Succinat-Dehydrogenase des Citratzyklus, Acetyl-CoA-Dehydrogenase der
β-Oxidation von Fettsäuren (Fettsäurestoffwechsel), NADH-Ubichinon-Reduktase der Atmungskette.
Dehydrogenasen:
Enzyme, welche die reversible Übertragung von Wasserstoffpaaren zwischen Substraten und
Intermediaten des Stoffwechsels und Coenzymen katalysieren.
Sie gehören zur Hauptklasse der Oxidoreduktasen, welche biologische Oxidations- und
Reduktionsreaktionen beschleunigen.
Die wichtigsten Coenzyme der Dehydrogenasen sind NAD, NADP und FAD.
Coenzyme:
Coenzyme sind nicht-eiweißhaltige, niedermolekulare Verbindungen, die an der Katalyse derjenigen
Enzyme beteiligt sind, die nur als Holoenzym (Apoenzym + Coenzym) aktiv sind. Das Coenzym stellt
in solchen Fällen das aktive Zentrum des Enzyms oder einen Teil desselben dar, ist also an der
Enzymkatalyse direkt beteiligt.
Die Bindung des Coenzyms an das Enzym kann mehr oder weniger fest sein; im Falle einer festen
Bindung wird das Coenzym auch als prosthetische Gruppe des Enzyms bezeichnet. Coenzyme im
eigentlichen Sinn nehmen an dem katalytischen Prozeß der chemischen Umwandlung des Substrates in
ein Produkt teil, gehen aber wie Katalysatoren aus der Reaktion unverändert wieder hervor. Für die
meisten Coenzyme trifft dies nicht zu, da sie im Verlauf der enzymatischen Reaktion verändert werden.
Aus diesem Grund bezeichnet man neuerdings diese Coenzyme besser als Cofaktoren bzw. Cosubstrate
enzymatischer Reaktionen.
Die Bedeutung der Coenzyme für den Intermediärstoffwechsel liegt darin, dass sie an
Gruppenübertragungsreaktionen in streng spezifischer Weise beteiligt sind.
Coenzyme stehen in enger Verbindung zu Vitaminen, da viele Vitamine Bausteine von Coenzymen sind
oder zu Coenzymen umgewandelt werden.
Cofaktoren = niedermolekulare Bestandteile wie Metallionen (Mg 2+ , Zn 2+ , Ca 2+ , Cu 2+ , Fe 2+ u.a.), die für
die Aktivität viele Enzyme notwendig sind.
Acetyl-Coenzym A:
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