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S42 42. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | Hamburg, 16. – 19. Mai 2007 P131 Der Einfluss antioxidativer Enzyme auf die Expression von Proteinen der Bcl-2 Familie und ihre Modulation durch proinflammatorische Zytokine in insulinproduzierenden Zellen Mehmeti I 1 , Lortz S 1 , Lenzen S 1 1 Medizinische Hochschule Hannover, Institut für Klinische Biochemie, Hannover, Germany Fragestellung: Proinflammatorische Zytokine induzieren den apoptotischen Zelltod der insulinsezernierenden Beta-Zellen des Pankreas. Die Mitglieder der Bcl-2-Familie greifen als pro- oder antiapoptotisch wirkende Proteine in die Regulation dieser Apoptoseinduktion ein. Zentraler Wirkort dieser Proteine ist das Mitochondrium, dessen Integrität eine wichtige Funktion bei der Initiierung des intrinsischen Apoptosewegs hat. Zusätzlich ist das Mitochondrium als Ort der oxidativen Phosphorylierung einer der bedeutendsten Bildner freier Sauerstoffradikale. Radikal-mediierte Schäden können als Ausgangspunkt für Beta-Zell-spezifische Dysfunktionen angesehen werden und können bis zur Beta-Zell- Apoptose führen. Daher war das Ziel dieser Studie, die Expression der Bcl-2 Familienmitglieder in insulinproduzierenden Zellen zu quantifizieren sowie den Einfluss von Zytokinen und zytoprotektiven Enzymen auf die Expression zu charakterisieren. Methodik: Insulinproduzierende RINm5F-Kontrollzellen und überexprimierende RINm5F-Zellen (Gluatathionperoxidase (GPx), zytosolische Katalase, mitochondrial lokalisierte Katalase (Mito-Katalase), CuZnSOD und MnSOD in sense bzw. antisense Orientierung) wurden für bis zu 24 h mit IL-1b oder einem Zytokinmix (IL-1b, TNF-a und IFN-g) inkubiert. Die Expression der untersuchten Bcl-2 Familienmitglieder wurde mittels quantitativer RT-PCR und Western-Blot analysiert. Ergebnisse: Sowohl die Expression der antiapoptotischen Proteine Bcl-2 und Bcl-XL als auch die Expression der proapoptotischen Proteine Bax, Bad, Bid und Bim konnte in allen untersuchten Zellklonen quantifiziert werden. GPx und Mito-Katalase überexprimierende Zellen zeigten im Vergleich zu Kontrollzellen eine erhöhte Bcl-2 und eine erniedrigte Bax Expression. Eine 24-stündige Zytokinexposition führte zu einer signifikanten Zunahme der Bcl-2 Expression und zu einer leichten Abnahme der Bax Expression in beiden Zellklonen. Die CuZnSOD, MnSODsense und antisense sowie die Katalase überexprimierenden Zellen zeigten im Vergleich zu den Kontrollzellen ein signifikant erniedrigtes Bcl-2 Expressionsniveau, während die Bax Expressionsstärke unverändert blieb bzw. leicht anstieg. Nach Zytokinstimulation konnte ein signifikanter Anstieg der Bax Expression in CuZnSOD Zellen beobachtet werden. Die Expressionsstärke von Bcl-XL, Bad, Bim und Bid wurde durch die Überexpression zytoprotektiver Enzyme nicht beeinflusst. Nach Zytokinstimulation konnte eine gesteigerte Bcl-X L, Bim und Bid, jedoch eine Abnahme der Bad Expression beobachtet werden. Schlussfolgerungen: Die Überexpression der GPx und Mito- Katalase führte zu einer erhöhten Expression des antiapoptotischen Proteins Bcl-2 und zu einer erniedrigten Expression des proapoptotischen Proteins Bax. Das dadurch veränderte Verhältnis zwischen pro- und antiapoptotischen Proteinen zugunsten des antiapoptotischen Signalwegs stellt eine therapeutische Perspektive zum Schutz von Beta-Zellen während der Typ 1 Diabetesmanifestation dar. P132 Insulin beeinflusst die Tau-Phosphorylierung in vivo Becker K 1 , Freude S 1 , Leeser U 1 , Schnitker J 1 , Krone W 1 , Udelhoven M 1 , Schubert M 1 1 Klinikum der Universität zu Köln, Klinik II und Poliklinik für Innere Medizin, Zentrum für Molekulare Medizin Köln (ZMMK), Köln, Germany Hintergrund: Klinische Studien zeigen eine Assoziation von Diabetes mellitus Typ 2 und neurodegenerativen Erkrankungen. Insbesondere Patienten mit einer Hyperinsulinämie scheinen ein erhöhtes Risiko für die Entwicklung eines M. Alzheimer zu haben. Insulin (IN) ist zwar in der Lage, die Blut-Hirn-Schranke zu passieren, aber lediglich 1% einer peripher injizierten IN-Dosis erreicht den Liquor. Jedoch wird mit steigendem Alter weniger IN ins ZNS transportiert. Charakteristisch für neurodegenerative Erkrankungen wie M. Alzheimer sind so genannte neurofibrilläre Tangles, die aus hyperphosphorylierten tau-Proteinen bestehen. Wir konnten kürzlich zeigen, dass eine periphere IN-Injektion innerhalb von 10 min zu einer Aktivierung der Insulinrezeptor(IR)-Signaltransduktion im ZNS führt und eine Phosphorylierungsstellen-spezifische Tau-Hyperphosphorylierung auslöst. Somit stellt das Gehirn ein direktes Zielorgan von peripher zirkulierendem IN dar und begünstigt möglicherweise die Bildung neurofibrillärer Tangles. Methoden: Um die Auswirkung einer akuten Hyperinsulinämie bei 8 Wochen und 12 Mo- nate alten Mäusen zu untersuchen, wurden 4 IE IN in die V. cava inferior narkotisierter C 57BL/6 Mäuse injiziert und das Gehirngewebe 0, 5, 10, 15, 20 min nach der Injektion entnommen. Um den Einfluss einer chronischen Hyperinsulinämie auf die zerebrale IR-Signaltransduktion zu untersuchen, wurden C 57BL/6 Mäuse mit Standard- oder fettreicher Diät gefüttert und im Alter von 12 – 16 Wochen die Expression und der Phosphorylierungsstatus relevanter Proteine im ZNS verglichen. Ergebnisse: Bei 8 Wochen alten Mäusen stieg die Phosphorylierung an Tau(Ser202) 10 min nach Beginn der IN-Stimulation signifikant um das 2,5-fache an (p < 0,001, n = 4) und blieb bis 20 min nach der Injektion signifikant erhöht (2,3-fach, p < 0,01, n = 5). Die 12 Monate alten Tiere zeigten zwischen 5 und 20 min nach der IN-Injektion einen signifikanten 1,5- bis 1,9-fachen Anstieg der Ser202 Phosphorylierung (p < 0,03, n = 7, bzw. p < 0,001, n = 7). Verglichen mit den 12 Monate alten Tieren, war die IN-induzierte Ser202 Phosphorylierung im Alter von 8 Wochen 10 und 15 min nach der IN-Injektion signifikant höher (p < 0,05 bzw. p < 0,02). Die Phosphorylierung an Tau(Thr231) blieb bei allen Tieren unverändert. Die Untersuchung 12 – 16 Wochen alter Mäuse unter Standard- und fettreicher Diät ergab signifikant erhöhte Insulinspiegel bei fettreich ernährten Tieren (2,4-fach, p < 0,01, n = 7). Für die zerebrale IR-, Erk-1/-2-, Akt(Ser473)- und GSK-3b(Ser9)-Phosphorylierung, sowie die Ser202 und Thr231 Tau-Phosphorylierung ergab sich kein Unterschied zwischen den beiden Gruppen. Zusammenfassung: Sowohl bei jungen als auch bei alten Tieren induziert eine Gabe von Insulin im Sinne einer akuten Hyperinsulinämie die zerebrale Phosphorylierung an Tau(Ser202). Es zeigt sich ein geringer jedoch signifikanter Alterseffekt. Eine chronische Hyperinsulinämie durch fettreiche Ernährung zeigt sich kein Einfluss auf die Tau-Phosphorylierung im ZNS. P133 Diabetologie & Stoffwechsel 2007; 2: S1–S136 Georg Thieme Verlag KG Stuttgart · New York · ISSN 1861-9002 Nachweis von regulatorischem Potential innerhalb der CD 8+ T-Lymphozyten in LEW.1AR1-iddm Ratten, ein Tiermodell des T1DM Arndt T 1 , Weiss H 2 , Elsner M 1 , Jörns A 1 , Lenzen S 1 , Hedrich HJ 3 , Wedekind D 3 1 Medizinische Hochschule Hannover, Klinische Biochemie, Hannover, Germany, 2 Universität Rostock, Institut für Medizinische Biochemie und Molekularbiologie, Rostock, Germany, 3 Medizinische Hochschule Hannover, Institut für Versuchstierkunde, Hannover, Germany Hintergrund: Die LEW.1AR1-iddm Ratte ist ein Tiermodell des Typ 1 Diabetes mellitus (T1DM), das 1997 in dem MHC-congenen Inzuchtstamm LEW.1AR1 durch Spontanmutation entstand. Die Diabetesinzidenz innerhalb des LEW.1AR1-iddm Stamm beträgt 60%. Adoptive Transferversuche von Lymphozyten zeigen, dass sowohl autoagressives als auch regulatorisches Potential übertragen werden kann. Ziel der Studie war es, T-Zellsubpopulationen der LEW.1AR1-iddm Ratte zu charakterisieren, welche in der Lage sind, Diabetes zu induzieren oder die Manifestation zu verhindern. Methoden: Die Isolation der T-Lymphozyten erfolgte mittels MACS Separation unter Verwendung monoklonaler Antikörper. Concanavalin A (ConA) stimulierte CD 4+ und CD 8+ Lymphozyten wurden (a) aus diabetischen LEW.1AR1-iddm in athymische LEW.1AR1-Whnrnu und (b) aus diabetes-resistenten LEW.1AR1 Ratten in prädiabetische LEW.1AR1-iddm transferiert. Ergebnisse: Der adoptive Transfer von CD4+ Lymphozyten aus diabetischen LEW.1AR1-iddm in LEW.1AR1-Whnrnu Ratten führte bei 60% der Empfänger zum T1DM, während CD8+ T-Lymphozyten nicht in der Lage waren, T1DM zu induzieren. Eine Kombination von CD 4+ und CD 8+ T-Lymphozyten dagegen senkte die T1DM Inzidenz auf 10%. Andererseits konnten CD 8+ T-Lymphozyten die T1DM Entstehung nach einem Transfer von diabetesresistenten LEW.1AR1 Ratten auf prädiabetische LEW.1AR1-iddm verhindern, CD 4+ T-Lymphozyten allein oder eine Kombination von CD4+ und CD8+ T-Zellen dagegen nicht. Schlussfolgerungen: Die Ergebnisse unterstützen die Annahme, dass die LEW.1AR1-iddm Ratte sowohl autoagressives Potential innerhalb der CD4+ T-Zellen als auch regulatorisches Potential in den CD8+ T-Zellen trägt. Beide Zellpopulationen sind im peripheren Blut nachweisbar. Offenbar ist die Balance zwischen regulatorischem und autoaggressivem Potential ausschlaggebend bei der T1DM Manifestation, da zwar alle Tiere der LEW.1AR1-iddm Population die Mutation tragen, jedoch nur 60% der Tiere erkranken. Dieses Ungleichgewicht spiegelt auch die Situation beim humanen T1DM wieder.
P134 Die Hemmung von Calcineurin verhindert apoptotischen Zelltod insulinsezernierender INS-1-Zellen Ullrich S 1 , Ranta F 1 , Avram D 1 , Düfer M 2 , Drews G 2 , Lang F 3 , Häring HU 1 1 Universitätsklinikum Tübingen, Medizinische Klinik IV, Tübingen, Germany, 2 Universität Tübingen, Institut für Pharmazie, Tübingen, Germany, 3 Universität Tübingen, Institut für Physiologie, Tübingen, Germany Calcineurin (PP-2B) ist eine Ca 2+ /Calmodulin-abhängige Phosphatase, die an der Regulation von verschiedenen, zellulären Aufgaben beteiligt ist, wie Zelldifferenzierung, Sekretion und Apoptose. Es wurde gezeigt, dass das Chaperon HSP90, welches bei Aktivierung des Glucocorticoidrezeptors freigesetzt wird, Phosphatasen, u.a. Calcineurin, stimuliert. In dieser Studie untersuchten wir, ob Calcineurin an der Glucocorticoidinduzierten Apoptose von insulinsezernierenden Zellen beteiligt ist. INS-1 Zellapoptose wurde durch die Anzahl von DAPI-angefärbten, kondensierten Zellkernen bestimmt und mit TUNEL Assay bestätigt. Zytosolisches Ca 2+ wurde mit der Fura-2-Fluoreszensmethode quantifiziert. Calcineurin Aktivität wurde in Zellhomogenaten mit 32 P-markierten RII- Peptid als Substrat bestimmt. Mit Coimmunopräzipitation wurde die Interaktion von Calcineurin mit HSP90 studiert. Die Expression von Proteinen und deren spezifische Phosphorylierung wurden anhand von Western Blotting evaluiert. Die Dexamethason (Dexa, 100 nmol/l)-induzierte Apoptose wurde durch die Calcineurin Inhibitoren FK506 (0,1 – 10 mmol/l) und Deltamethrin (1 mmol/l) gehemmt. Nach Behandlung der Zellen mit FK506 (10 mmol/l für 24 h) war die zelluläre Phosphataseaktivität um 73% erniedrigt. Die Dexa-Behandlung der Zellen veränderte jedoch die Aktivität des Enzyms im Homogenat nicht. Auch die Affinität zum Substrat und zu Ca 2+ war nach Dexa-Behandlung unverändert. Die Wechselwirkung von HSP90 mit Calcineurin konnte in INS-1 Zellhomogenaten nachgewiesen werden. Während Dexa selbst die zytosolische Ca 2+ -Aktivität nicht erhöhte, löste Glucose (20 mmol/l) Ca 2+ -Oszillationen aus. Die Dexa-induzierte Apoptoserate stieg bei Erhöhung der Glucosekonzentration von 5 auf 20 mmol/l signifikant von 4,2% auf 10,6% an. Dexa reduzierte die Expression des anti-apoptotischen Proteins Bcl-2 und hemmte die Phosphorylierung des pro-apoptotischen Proteins BAD. Diese Beobachtungen lassen vermuten, dass Glucocorticoide synergistisch mit Glucose Apoptose in insulinsezernierenden Zellen auslösen. Dabei könnte die Aktivierung von Calcineurin durch HSP90, freigesetzt vom aktivierten Glucocorticoidrezeptor, und durch Glucose-induzierte Ca 2+ -Oszillationen verstärkend, pro-apoptotisch wirken. P135 Untersuchungen zur Regulation und Funktion von Pax6 und Pax6(5a) in pankreatischen beta-Zellen Wolf G 1 , Hessabi B 1 , Henrion U 1 , Giese B 2 , Grabarczyk P 3 , Walther R 1 1 Ernst-Moritz-Arndt Universität Greifswald, Inst. f. Med. Biochemie u. Molekularbiologie, Greifswald, Germany, 2 Ernst-Moritz-Arndt-Universität Greifswald, Competence Centre for Functional Genomics (CC-FG), Inst. f. Mikrobiologie, Greifswald, Germany, 3 Ernst-Moritz-Arndt- Universität Greifswald, Inst. f. Hämatologie und Onkologie, Greifswald, Germany Fragestellung: Pankreatische beta-Zellen wirken als Glucose-Sensoren, die entsprechend der registrierten Glucosekonzentration eine adäquate Insulin-Freisetzung gewährleisten. Neben der Sekretion wird auch die Synthese von Insulin dem physiologischen Bedarf angepasst. Zwei sehr wichtige Transaktivatoren sind PDX-1 und IEF-1. Der Insulin-Enhancer- Faktor-1 (IEF-1), ein Komplex aus den zwei basischen Helix-Loop-Helix- Proteinen BETA2 und E12/47, bindet an E-Boxen im Insulin-Promotor. Das Homöodomänen-Protein PDX-1 wird durch Glucose aktiviert, in den Kern transportiert und bindet dort an die, den E-boxen benachbarten A-Boxen. Gleichzeitiges Binden von PDX-1 und IEF-1 führt zu einer synergistischen Aktivierung der Insulingenexpression. Der Transkriptionsfaktor Pax6, welcher in allen vier Zelltypen der Langerhansschen Inseln nachweisbar ist, wirkt als wichtiger Aktivator des Glucagongens. Wir untersuchen die Funktion von Pax6 und seiner Spleiß-Variante Pax6(5a) in pankreatischen beta-Zellen. Methodik und Resultate: Fluoreszenzmikroskopische Untersuchungen ergaben, dass beide Spleiß-Varianten glucoseabhängig in den Zellkern transportiert werden. Dabei ist der Effekt von Glucose auf den Pax6-Transport entgegengesetzt zum PDX- 1-Transport. Erste Ergebnisse von Mutagenese- und Phosphorylierungs- 42. Jahrestagung der Deutschen Diabetes-Gesellschaft | Hamburg, 16. – 19. Mai 2007 studien haben gezeigt, dass eine Phosphorylierung von Threonin 48 durch die Caseinkinase II (CKII) für den Transport von Pax6(5a) notwendig ist. Diese Aminosäure ist nur im zusätzlichen, alternativ gespleißen Exon 5a, also nicht im Pax6-Protein enthalten. Weitere Untersuchungen sollen Phosphorylierungsstellen der CKII im Pax6-Protein identifizieren und deren Bedeutung aufklären. DNA-Bindungsanalysen belegen, dass Pax6 ebenfalls an A-Boxen im Insulin-Promotor binden kann und damit in Konkurrenz zu PDX-1 steht. Darüber hinaus haben wir mit verschiedenen Methoden eine direkte Interaktion von BETA2 mit der N-terminalen Paired-Box-Domäne von Pax6 nachgewiesen. Durch das zusätzliche Exon 5a ist Pax6(5a) nicht in der Lage, mit BETA2 zu interagieren. Reportergen-Analysen zeigten, dass eine PDX-1/BETA2 – vermittelte Aktivierung der Insulingen-Expression durch Überexpression von Pax6 verhindert werden kann. Schlussfolgerungen: Daraus kann man schlussfolgern, dass Pax6 bei niedrigem Blutzuckerspiegel in den Zellkern der beta-Zellen transportiert wird, dort sowohl mit BETA2 interagiert als auch die PDX-1-Bindungsstellen im Insulin-Promotor besetzt und auf diese Weise eine Aktivierung der Insulingen-Expression verhindert. So könnte Pax6 an der gegensätzlichen Regulation der Genexpression von Insulin und Glucagon beteiligt sein. P136 Adulte Mesenchymal Stammzellen können in vitro zu Insulin-produzierenden Zellen ausdifferenziert werden Pfützner A 1 , Rutkowski A 2 , Tappe M 2 , Roitzheim B 2 , Pansky A 2 , Forst T 1 , Tobiasch E 1 1 IKFE Institut für klinische Forschung und Entwicklung, Mainz, Germany, 2 FH Bonn-Rhein-Sieg, Rheinbach, Germany Fragestellung: Der Einsatz einer Inselzelltransplantation zur Therapie der Typ 1 Diabetes ist u. a. durch die fehlende Verfügbarkeit von geeigneten Spenderzellen limitiert. Eine Lösung dieses Problems könnte darin liegen ubiquitär vorhandene adulte mesenchymale Stammzellen in vitro in ß-Zellen zu verwandeln. Methodik: In einem Pilotexperiment isolierten wir mesenchymale adulte Stammzellen aus Liposuktionsmaterial und kultivierten sie für 5 Tage mit unterschiedlichen Kombinationen von Induktionsfaktoren (z. B. Nicotinamid, Mifepristone, Trijodthyronin und ß-Mercaptoethanlol) in FCS Medium mit niedrigem und hohem Glukosegehalt. Zusätzlich verwendeten wir Insulinom-Zelllysate von Ratten als Quelle für weitere ß-Zelltranskriptionsfaktoren. Jedes Experiment wurde mindestens dreimal durchgeführt mit unstimulierten Zellen als interne Kontrollen. Nach Ausdifferenzierung wurden die Zellen mikroskopisch beurteilt und zum Nachweis von Insulinprotein mit Dithizon angefärbt. Die Expression von Stammzell- und ß-Zellspezifischen mRNA-Markern (CD73, CD 105, Insulin, ISL-1, SOX2) erfolgte durch RT- PCR. Die Insulinkonzentrationen im Zellkulturüberstand wurde mittels eines Chemilumineszenz-Tests bestimmt. Ergebnisse: Nach 5 Tagen in der Zellkultur hatten die stimulierten Zellen eine andere Morphologie als die Kontrollen und zeigten eine deutliche Einlagerung von Dithizon. Die RT-PCR zeigte einen Anstieg der mRNA-Spiegel für Insulin, ISL-1 und SOX2 und eine Abnahme der Stammzell-spezifischen mRNA-Marker CD 73 und CD 105. Die Insulinkonzentrationen im Überstand waren in den stimulierten Zellen höher als in den Kontrollen. Schlussfolgerungen: Die Ergebnisse unserer Pilotexperimenten lassen den Schluss zu, das mesenchymale Stammzellen das Potential haben, mithilfe einer spezifischen Stimulation zu insulin-produzierenden Zellen auszudifferenzieren. In weiteren Experimenten sollte die Glukosesensitiviät der beobachteten Insulinexpression untersucht werden, um zu klären, ob sich diese Zellpopulation potentiell für Transplantationsexperimente eignet. P137 Lentiviral short hairpin ribonucleic acid-mediated knockdown of Akt isoforms in human adipocytes Fischer-Posovszky P 1 , Killian A 1 , Debatin KM 2 , Wabitsch M 1 1 Universitätsklinik für Kinder- und Jugendmedizin, Pädiatrische Endokrinologie, Ulm, Germany, 2 Universitätsklinik für Kinder- und Jugendmedizin, Ulm, Germany Objectives: Obesity is associated with severe co-morbidities such as insulin resistance and type 2 diabetes. In some animal models, insulin resistance is associated with an increased rate of fat cell apoptosis. Here, we have generated human insulin resistant adipocytes at the level of Akt using a lentiviral RNAi system in order to study whether insulin resistance interferes with apoptosis sensitivity in human adipocytes. Methods: shRNA sequence templates targeting human Akt1 and Akt2 were Diabetologie & Stoffwechsel 2007; 2: S1–S136 Georg Thieme Verlag KG Stuttgart · New York · ISSN 1861-9002 S43
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