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16De ce fait sa molécule peut subir une ionisation superficielle. Cette ionisation estfonction du pH, la protéine agissant comme un acide en milieu basique ou commeune base en milieu acide (propriété amphotère). A son pH isoélectrique (PHi), lamolécule protéique est électriquement neutre. En deçà du pHi la protéine estchargée positivement et, sous l'action d'un champ électrique, se déplace vers lacathode. Au delà, la molécule est chargée négativement et se déplace alors versl'anode.L'utilisation du gel d'amidon dans l'électrophorèse permet de séparer lesconstituants du mélange protéique non plus selon leur charge électrique seulemais selon la résultante de la charge électrique et de la dimension moléculaire dela protéine. La structure du gel intervient comme un filtre en ralentissant laprogression des molécules les plus volumineuses (Fine, 1981). Une mutation,modifiant la composition de l'enzyme et son pHi, entraîne une mobilité différente.Ceci pourra être décelé par électrophorèse.La visualisation de la protéine étudiée à l'issue de la migration est faiteen utilisant sa fonction enzymatique. Les enzymes, parfois en présence d'uncoenzyme, transforment leur substrat à l'endroit même où elles se trouvent. Si undes composés de la réaction enzymatique est coloré ou colorable, il peut êtreainsi mis en évidence à l'endroit où ont migré ces protéines.L'électrophorèse des protéines enzymatiques permet d'analyser un grandnombre d'individus ainsi que plusieurs dizaines d'enzymes pour chaque individu.Elle reste la méthode la plus simple et la plus rapide de la génétique biochimiquedes populations.B. ADEPO-GOURENE Mémoire de Thèse
CHAPITRE II:MATERIEL ET METHODEB. ADEPO-GOURENEMémoire de Thèse
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