struttura nelle fibre di lana - ezio martuscelli

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- -cheratine: ad elevato contenuto di residui di -amminoacidi con
catene laterali a basso ingombro (glicina, alanina e serina)
( sono contenute nelle squame, negli artigli e nei becchi
dei rettili e degli uccelli) [7].
Dalle fibre di lana, così come dai capelli, dalle corna, dalle unghie e
dagli aculei dei mammiferi sono stati isolati tre diversi tipi di -cheratina:
i) una frazione a basso contenuto di zolfo con peso molecolare
pari a circa 40.000;
ii) una frazione ad alto contenuto di zolfo avente un peso molecolare
compreso tra 10.000 e 30.000;
iii) una frazione ad elevato contenuto di tirosina caratterizzato
da un peso molecolare inferiore a 10.000 [10].
Come già precedentemente scritto, la struttura primaria di una proteina
è definita oltre che dalla sua composizione e costituzione anche dalla
sequenza in base alla quale i residui di amminoacidi si succedono lungo
la catena macromolecolare.
Le proteine, a basso contenuto di zolfo, che si ottengono dagli estratti
della frazione microfibrillare delle fibre di lana, sono composte da due
famiglie (tipo I e tipo II).
Le sequenze amminoacidiche delle cheratine di origine microfibrillare,
appartenenti al tipo I [peso molecolare: 46674 Da (unità di massa atomica
pari a 1,66 x 10 -27 Kg) e costituite da 412 residui], delle cheratine di tipo II
[peso molecolare: 53681 Da; lunghezza di 491 residui] e delle cheratine
ricavate dalla matrice amorfa e rigida, ad alto contenuto di zolfo [peso
molecolare: 17603 Da e una lunghezza di 171residui] sono riportate,
rispettivamente, nelle tabelle 4, 5 e 6 [11, 12, 13].
Il confronto dei dati delle tabelle 4, 5 e 6 porta alla conclusione che frazioni
di cheratine isolate dai vari elementi costitutivi presentano strutture
primarie notevolmente diverse tra loro.
La conoscenza della struttura primaria di una proteina è essenziale ai fini:
i) della comprensione delle basi molecolari della sua attività
biologica;
ii) della deduzione delle regole che essendo alla base del processo
di rotazione intorno ai legami dello scheletro molecolare
determinano la sua geometria o conformazione spaziale
e cioè quella che viene definita come struttura secondaria
delle proteine.