struttura nelle fibre di lana - ezio martuscelli

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24 Tabella 6 Sequenza amminoacidica di cheratine ad elevato contenuto in zolfo derivate dalla matrice rigida nella quale sono immerse le microfibrille (peso molecolare: 17603 Da; lunghezza: 171 residui) (*), (**). 10 20 30 40 50 60 I I I I I I ACCSTSFCGF PICSTGGTCG SSPCQPTCCQ TSCCQPTSIQ TSCCQPISIQ TSCCQPTSIQ 70 80 90 100 110 120 I I I I I I TSCCQPTCLQ TSGCETGCGI GGSIGYGQVG SSGAVSSRTR WCRPDCRVEG TSLPPCCVVS 130 140 150 160 170 I I I I I CTPPSCCQLY YAQASCCRPS YCGQSCCRPA CCCQPTCIEP ICEPSCCEPTC * Da= Dalton: unità di massa atomica (1 Da=1,66 x 10-27 Kg) ** I residui di amminoacidi sono indicati in maniera abbreviata con una lettera in conformità a quanto indicato nella figura 9
c) Struttura secondaria delle -cheratine Una proteina è in grado di svolgere la sua funzione biologica solo se i gruppi atomici che si susseguono lungo lo scheletro delle catene polipeptidiche si dispongono, dal punto di vista geometrico, secondo una conformazione regolare che permette alle macromolecole di aggregarsi in modo tale da potere realizzare una strutturazione tridimensionale ben definita. Secondo T.E. Creighton, per struttura secondaria di una proteina deve intendersi: «any regular local structure of a linear segment of a polypeptide chain, such as an helix or an extended strand» [14]. La struttura secondaria di una proteina, determinata dalla forma geometrica che la macromolecola assume nello spazio o nel mezzo nell’ambito del quale essa esplica la sua attività, è strettamente connessa alla sua struttura primaria ed ad una serie di altri fattori quali: - la lunghezza e gli angoli dei legami che si succedono lungo la catena macromolecolare; - le restrizioni imposte da interazioni steriche alle possibili conformazioni che limitano quindi le successioni dei valori degli angoli di rotazione interna, intorno ai legami covalenti dello scheletro molecolare; - i legami secondari di tipo intramolecolare (legami ad idrogeno, dipolo-dipolo, salini, ecc.). c 1) Struttura molecolare e geometria del gruppo peptidico Linus Pauling e Robert Corey, tra gli anni ‘30 e ‘40 del secolo scorso, determinarono, utilizzando la tecnica della diffrazione dei raggi X ad alto angolo, la struttura cristallina e molecolare di una serie di -amminoacidi e di peptidi semplici. Il loro obiettivo era quello di trovare principi di carattere generale che potessero essere utilizzati anche per predire la struttura delle proteine allo stato solido cristallino. In particolare gli studi di Pauling e Corey permisero di: i) determinare i valori degli angoli tra i legami e la lunghezza dei legami relativi al gruppo peptidico; ii) stabilire per il gruppo peptidico una conformazione rigida e 25
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