PAPAYA

a un sito attivo rigido, ma genera un rimodellamento del sito
stesso, che lo porta a un legame più stabile in modo da portare
correttamente a termine la sua attività catalitica, come succede
ad esempio per la esochinasi e per altri enzimi glicolitici. In
alcuni casi, come avviene per le glicosidasi, anche il substrato
può cambiare leggermente la propria forma all’ingresso nel sito
attivo.
Nomenclatura.
Esistono norme precise per la definizione del nome degli enzimi,
messe a punto dalla International Union of Biochemistry and
Molecular Biology attraverso la Enzyme Commission, costituita
nel 1955. La classificazione degli enzimi si basa sui numeri
EC: a ogni enzima viene associato un codice composto di
quattro numeri e un nome sistematico a seconda della reazione
catalizzata.
Esistono sei differenti classi di enzimi.
• EC 1 - Ossidoreduttasi: catalizzano reazioni di ossidoriduzione;
• EC 2 - Transferasi: catalizzano il trasferimento di un
gruppo funzionale;
• EC 3 - Idrolasi: catalizzano l’idrolisi di vari tipi di legame
chimico;
• EC 4 - Liasi: catalizzano la rottura di legami covalenti attraverso
metodi alternativi all’idrolisi o all’ossidoriduzione;
• EC 5 - Isomerasi: catalizzano le isomerizzazioni all’interno
di una molecola; catalizzano la riorganizzazione intramolecolare;
• EC 6 - Ligasi: catalizzano il legame tra due molecole attraverso
un legame covalente.
Bibliografia /Sitografia.
• Kamphuis, I.G., Drenth, J. and Baker, E.N. Thiol proteases.
Comparative studies based on the high-resolution structures
of papain and actinidin, and on amino acid sequence information
for cathepsins B and H, and stem bromelain. J. Mol.
Biol. 182 (1985) 317–329. Entrez PubMed 3889350.
• Ménard, R. and Storer, A.C. Papain. In: Barrett, A.J., Rawlings,
N.D. and Woessner, J.F. (Eds), Handbook of Proteolytic
Enzymes, Academic Press, London, 1998, pp. 555–557.
• www.wikipedia.it
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