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Der Inhibitor kann aber wieder von der aktiven Stelle wegdiffundieren. Gibt man wieder mehr Substrat dazu, nimmt die Zahl der Enzyme zu, die sich mit dem richtigen Substrat beschäftigen und die Hemmung wird reversibel. Bei einer kompetitiven Hemmung wird also mehr Substrat benötigt, um die maximale Enzymaktivität zu gewährleisten. Im Lineweaver-Burk-Auftrag: Kompetitive Hemmer lassen den Schnittpunkt mit der 1/V-Achse unverändert. Dagegenwandert der Schnittpunkt mit der 1/[S]-Achse gegen 0 mit zunehmender Konzentration an Inhibitoren. (Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.4) Nichtkompetitive Hemmung Bei der nichtkompetitiven Hemmung lagert sich der Inhibitor nicht an die aktive Stelle sondern an eine andere Position (allosterisch) am Molekül an. Dadurch ändert sich die Konformation so, daß das Enzym inaktiviert wird. Inhibitor setzt V herab. Nach Zugabe des Inhibitors kann das alte V auch durch noch so hohe Konzentration von S nicht erreicht werden. Km bleibt unveränderlich. (Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.5) Unkompentitive Hemmung Inhibitor greift nur den Enzym-Substrat-Komplex an; dies an einer anderen Bindungsstelle als dem aktiven Zentrum . Max. Geschwindigkeit und Michaeli-Konstante werden im gleichen Maße herabgesetzt. Das Verhältnis Km/V bleibt gleich. (Diagramm siehe Chemieskript Enzyme Seite.6) Endprodukthemmung Unter Endprodukthemmung versteht man eine Form der allosterischen Hemmung, bei der ein Produkt einer Enzymkette ein früheres Enzym der Kette allosterisch hemmt. Im Stoffwechsel gibt es viele solche Enzymketten. Auf diese Weise regelt sich der Stoffwechsel selbst.
Endprodukthemmung der Threonindesaminase im Aminosäurestoffwechsel. Das Enzym wird allosterisch durch das Endprodukt Isoleucin gehemmt. Ist wenig Produkt da, wird es nachgebildet, ist viel Produkt da, hemmt es seine Entstehung. Viele Stoffwechselwege werden so geregelt, z.B. die Zellatmung, der Vorgang der aus der aufgenommenen Glucose in den Mitochondrien ATP herstellt. Dabei wird ein Enzym in der Mitte der Kette: Citratsynthetase allosterisch durch das Endprodukt ATP gehemmt.
Seite 1 und 2: Enzymklassen Enzyme werden nach den
Seite 3: Enzymhemmung (Inhibition) Enzyme k

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