SEW - lern-soft-projekt
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Alle Enzyme bestehen zum Großteil aus Eiweißen<br />
(Proteinen oder Proteiden). Sie haben<br />
also riesige molare Massen (typisch<br />
200.000 g/mol (20000 d (d = Dalton = 1,66 * 10 -24 g<br />
= 1 u) und schwerer) im Vergleich zu den oft<br />
einatomigen oder kleinmolekularen Katalysatoren<br />
in der Chemie.<br />
Die Atompackungsdichte ist relativ hoch,<br />
obwohl im inneren viele Hohlräume existieren.<br />
Im Bändermodell kann man die Sekundärstruktur<br />
(Helikalisierung oder Faltung der Primärstruktur<br />
(Polypeptidkette)) und die Tertiärstruktur<br />
(Faltung der Sekundärstruktur) besonders gut erkennen.<br />
Neben dem eigentlichen Einweiß-Körper<br />
(Apo-Enzym) gehört meist noch eine andere<br />
funktionelle Einheit dazu – das Co-Enzym.<br />
Zusammen nennt man alles Holo-Enzym. Ist<br />
das Coenzym ständig an den Eiweiß-Körper<br />
gebunden, spricht man von einer prosthetischen<br />
Gruppe. Cosubstrate oder auch Cofaktoren<br />
werden nur für den Verlauf der Reaktion<br />
kurzzeitig (temporär) an den Einweißkörper<br />
gebunden. Nach der Stoffumwandlung<br />
werden diese dann wieder abgespalten.<br />
Kalotten-Modell<br />
menschliches Enzym<br />
(Atom-Gerüst ohne Wasserstoff)<br />
Q: BOINC WorldCommunityGrid<br />
HumanProteomeFolding-Project<br />
Triose-Phosphat-Isomerase<br />
(Atom-Stab-, Band- u. Raum-Modell)<br />
Q: en.wikipedia.org<br />
- 107 - (c,p) 2008 lsp: dre
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