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SEW - lern-soft-projekt

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1.1.1. Abhängigkeit der Enzymaktivität<br />

Die Aktivität von Enzymen ist im Wesentlichen von der Substratkonzentration, der Temperatur<br />

und dem pH-Wert abhängig.<br />

Als Maß für die Enzymaktivität wird die Reaktionsgeschwindigkeit genutzt. In Experimenten<br />

werden dabei die unterschiedlichen Stoffumsätze je Zeiteinheit gemessen.<br />

1.1.1.1. Substratabhängigkeit der Enzymaktivität<br />

Das die Aktivität eines Enzyms von der Substratkonzentration abhängen muss, ist jedem<br />

wohl klar. Ein Enzym, dass kein Substrat "vorfindet", kann auch nicht leisten. Liegt genug<br />

Substrat vor, dann kann das Enzym arbeiten. Da liegt der Schluss nahe, je mehr Substrat da<br />

ist umso schneller müsste das Enzym arbeiten. Dem ist aber nicht so. Untersuchungen haben<br />

gezeigt, dass die meisten Enzyme eine hyperbolische Beziehung zwischen Substratkonzentration<br />

und Reaktionsgeschwindigkeit (Enzymaktivität) zeigen.<br />

Enzymakt.<br />

Substratabhängigkeit<br />

halbmax. Enzymaktivität<br />

max. Enzymaktivität<br />

MICHAELIS-MENTEN-Konzentration / -<br />

Konstante<br />

Substratkonzentration<br />

Der Anstieg im ersten Teil der Kurve ist durch den steigenden Umsatz bei steigender Konzentration<br />

zu erklären. Wenn nun aber zu viele Substrat-Moleküle da sind, dann "drängeln"<br />

sich die Moleküle vor dem aktiven Zentrum. Auch die Produkte müssen immer erst einmal<br />

abtransportiert werden. Die Teilchen behindern sich also gegenseitig. Dies wird umso stärker,<br />

je mehr Substrat zur Verfügung steht. Wegen dieser sterischen (räumlichen) Behinderung,<br />

kann das Enzym seine maximale Arbeitsgeschwindigkeit fast niemals erreichen. (Bei<br />

vielen Enzymen kommt es auch bei noch höherer Substratkonzentration zu einem Abfall der<br />

Aktivität.)<br />

- 112 - (c,p) 2008 lsp: dre

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