SEW - lern-soft-projekt
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1.1.1. Abhängigkeit der Enzymaktivität<br />
Die Aktivität von Enzymen ist im Wesentlichen von der Substratkonzentration, der Temperatur<br />
und dem pH-Wert abhängig.<br />
Als Maß für die Enzymaktivität wird die Reaktionsgeschwindigkeit genutzt. In Experimenten<br />
werden dabei die unterschiedlichen Stoffumsätze je Zeiteinheit gemessen.<br />
1.1.1.1. Substratabhängigkeit der Enzymaktivität<br />
Das die Aktivität eines Enzyms von der Substratkonzentration abhängen muss, ist jedem<br />
wohl klar. Ein Enzym, dass kein Substrat "vorfindet", kann auch nicht leisten. Liegt genug<br />
Substrat vor, dann kann das Enzym arbeiten. Da liegt der Schluss nahe, je mehr Substrat da<br />
ist umso schneller müsste das Enzym arbeiten. Dem ist aber nicht so. Untersuchungen haben<br />
gezeigt, dass die meisten Enzyme eine hyperbolische Beziehung zwischen Substratkonzentration<br />
und Reaktionsgeschwindigkeit (Enzymaktivität) zeigen.<br />
Enzymakt.<br />
Substratabhängigkeit<br />
halbmax. Enzymaktivität<br />
max. Enzymaktivität<br />
MICHAELIS-MENTEN-Konzentration / -<br />
Konstante<br />
Substratkonzentration<br />
Der Anstieg im ersten Teil der Kurve ist durch den steigenden Umsatz bei steigender Konzentration<br />
zu erklären. Wenn nun aber zu viele Substrat-Moleküle da sind, dann "drängeln"<br />
sich die Moleküle vor dem aktiven Zentrum. Auch die Produkte müssen immer erst einmal<br />
abtransportiert werden. Die Teilchen behindern sich also gegenseitig. Dies wird umso stärker,<br />
je mehr Substrat zur Verfügung steht. Wegen dieser sterischen (räumlichen) Behinderung,<br />
kann das Enzym seine maximale Arbeitsgeschwindigkeit fast niemals erreichen. (Bei<br />
vielen Enzymen kommt es auch bei noch höherer Substratkonzentration zu einem Abfall der<br />
Aktivität.)<br />
- 112 - (c,p) 2008 lsp: dre