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Protéases à sérine type SubtilisineMutations hors site actif :– Effets de la complémentarité électrostatique• Observations ( à partir des structures)– Possibilités de ponts salins entre résidus de chargesopposées• résidus en position 156 et 166• résidus du substrat en position P1• Hypothèse : variation de sélectivité en modifiant la chargedu sous-site S1– Mutagenèse dirigée pour changer la charge globale de lapoche P1Structure des Protéines II. 2011/2012. Chap 3
Protéases à sérine type Subtilisine• Mutagenèse dirigéepour changer la chargeglobale du sous-site S1• Effets sur l’hydrolysesélective après:– Glu / Gln– Lys / Met• Conclusion– Possibilités de fabriquerun clivage spécifiquepour des substrats en P1acide ou basique.© TIBS, August 1988, 291-297Reproduction ULP Strasbourg. Autorisation CFC - ParisStructure des Protéines II. 2011/2012. Chap 3
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Protéines : Structures, Fonctions1
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Les ProtéasesHydrolyse d'une liais
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Structure des Protéines II. 2011/2
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