Thèse Canon - Montpellier SupAgro

Etat de l’artpas spécifique à une protéine ou à une famille de protéines particulière, une différenced’affinité envers les tanins existe entre les protéines. Des expériences de compétition vis àvis de tanins entre la « Bovine Serum Albumin » (BSA), protéine de référence, et desprotéines de diverses origines ont montré que l’affinité des protéines pour les tanins pouvaitvarier d’un facteur 1000 (inhibition de 50% de la précipitation de la BSA) (Hagerman etButler, 1981). Les auteurs concluent que la masse moléculaire, la conformation et la naturede la protéine influencent l’interaction protéine-tanin (Hagerman et Butler, 1981). Lesprotéines de haute masse moléculaire (>20 kDa) ont une affinité pour les tanins supérieure àcelle des protéines de faible masse moléculaire. Cependant, des résultats contradictoires ontégalement été rapportés. Des protéines de faible masse moléculaire, comme les histatinessalivaires, s’avèrent plus affines pour les tanins que les plus grosses protéines présentesdans la salive (Yan et Bennick, 1995). La même observation a été faite lors d’expériences demodélisation du processus de collage protéique. Le collage consiste à incorporer dans un vinplus ou moins trouble ou plus ou moins instable des « substances capables de floculer et desédimenter en entraînant les particules en suspension » (Caillet, 1994). Plusieurs objectifssont poursuivis à travers la pratique du collage dont l’amélioration des caractéristiquesorganoleptiques du vin en éliminant par exemple certains tanins « trop astringents »(Salgues et Razungles, 1983). Les gélatines de masse molaire moyenne faible se sontrévélées plus efficaces dans la formation de précipités protéine-tanin que des fractions demême nature mais de masse molaire plus élevée (Maury et al., 2001a). En ce qui concernela nature des protéines, les affinités les plus importantes ont été observées pour desprotéines et des peptides riches en proline (PRP et pRP). De plus, il a été montré que lesagrégats PRP•tanin insolubles ne se redissolvent pas (une fois formés) (Haslam et al.,1992). La comparaison entre une PRP et un peptide composé de la séquence répétée decette dernière a montré que la PRP entière a une plus grande affinité pour les tanins(Charlton et al., 1996). Les auteurs ont suggéré que la PRP entière est capable de s’enroulerautour des tanins. Les modifications post-traductionnelles des protéines sont égalementsusceptibles de modifier le déroulement de l’interaction. Ainsi, la glycosylation retarde laprécipitation des protéines en augmentant la stabilité des complexes en solution (Asquith etal., 1987 ; Sarni-Manchado et al., 2008). Des résultats contradictoires concernant l’influencede la glycosylation des PRP sur leur affinité envers les tanins ont été publiés. Ainsi, ladéglycosylation d’une PRP de souris a diminué son affinité envers les tanins (Asquith et al.,1987), alors que le résultat contraire a été obtenu sur une PRP humaine (Lu et Bennick,1998). Cette différence de résultats est certainement due aux méthodes utilisées qui ne sontpas comparables (il s’agit dans un cas d’expériences de compétition avec la BSA, baséessur la détermination de la concentration de protéine nécessaire pour inhiber 50% de la41