Prolil endopeptidasa eta piroglutamil peptidasa I ... - Euskara
Prolil endopeptidasa eta piroglutamil peptidasa I ... - Euskara
Prolil endopeptidasa eta piroglutamil peptidasa I ... - Euskara
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
<strong>Prolil</strong> <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong><br />
ere, gaur egun onartzen da entzima monomerikoa dela <strong>eta</strong> bere masa molekularra, 65-<br />
85 kDa artekoa dela, espeziearen arabera (Goossens <strong>eta</strong> lank., 1995).<br />
Entzima m<strong>eta</strong>l astunei sentikorra da EDTA erabiliz prolil <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong>ren<br />
egonkortasun handiagoa lortzen baita. Zn 2+ , Co 2+ , Fe 2+ -ek erabateko inhibizioa<br />
sortzen dute <strong>eta</strong> Mn 2+ , Ca 2+ <strong>eta</strong> Mg 2+ -ek inhibizio partziala (Orlowski <strong>eta</strong> lank., 1979).<br />
Ugaztunen prolil <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong>k 7.5-eko pH optimoa du, pI 4.8-4.9 artekoa<br />
izanik. Entzima bakterianoak, antzeko pH optimoa du, baina pI handiagorekin, 5.5.<br />
Forma biak, 35-40 gradu zentigradu inguru funtzionatzen dute ezin hobeki (Makinen<br />
<strong>eta</strong> lank., 1994; Goossens <strong>eta</strong> lank., 1995; Yoshimoto <strong>eta</strong> lank., 1995).<br />
<strong>Prolil</strong> <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong> serin-proteasen taldearen barruan koka dezakegu.<br />
Proposamen hau, bere aktibitatea diisofluorofosfatoz (tiol taldeen blokeatzailea)<br />
inhibitzen zela jakitean, proposatu zen. Entzimaren sekuentziazioak sailkapen hau<br />
egiaztatu zuen. Dena den, ordurarte ezagutzen ziren proteasen familien desberdina zela<br />
ikusi zen, proteasa hauen familia klasikoekin homologiarik ez baitu erakusten (Rennex<br />
<strong>eta</strong> lank., 1991). Bestalde, prolil <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong>ren triada katalitikoa (Ser-Asp-His )<br />
beste serin proteasen desberdina da (Asp-His-Ser edo His-Asp-Ser) (Kanatani <strong>eta</strong><br />
lank., 1993; Vanhoof <strong>eta</strong> lank., 1995; Yoshimoto <strong>eta</strong> lank., 1995)<br />
<strong>Prolil</strong> <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong>ren egitura kristalografia erabiliz ikasi da. Honen arabera<br />
α/β hidrolasa domeinu bat izango zuen <strong>eta</strong> triada katalitikoa (Ser554, His680,<br />
Asp641), ez-ohizko β-helizea, erdiko tunel batek, babesten du (Fulop <strong>eta</strong> lank., 1998).<br />
Egitura hau dela <strong>eta</strong> bakarrik peptido txikiak hidrolizatzeko gaitasuna du.<br />
<strong>Prolil</strong> <strong>endo<strong>peptidasa</strong></strong>ren katalisi mekanismoa argitzeko egin diren ikerlanek<br />
entzimaren bi forma desberdin, ingurunearen pH-aren arabera, ezagutzera eraman dute.<br />
Katalisi guneko histidina aminoazidoa, pH-rekiko menpekotasuna azaltzeko nahiko<br />
garrantzitsua dirudi (Polgar, 1991). Ildo hon<strong>eta</strong>n, entzimaren aktibitate katalitikoaren<br />
pausu mugatzailea mekanismo fisikoa dela proposatu da (Polgar, 1992). Substratuaren<br />
<strong>eta</strong> entzimaren kargadun aminoazidoek entzima-substratu konplexuaren formazioan<br />
eragina izan ahal dute, baina ez bere egituran (Szeltner <strong>eta</strong> lank., 2003).<br />
Sarrera 21
Change language