Capitolo 2 - Omero

Tripsina: è uno degli enzimi proteoliticimaggiormente impiegati. E' molto specifica, scinde ilegami peptidici all'estemità COOH terminale deiresidui di Arginina e di Lisina; non è in grado divolgere la propria attività catalitica nel caso incui l'amminoacido che segue i residui di Arg o Lyssia una Prolina. Se si prolunga il tempo di reazionetra tripsina e la proteina, si possono avere anchescissioni anomale soprattutto all'estremità COOHterminale dei residui di Tirosina o di altriamminoacidi idrofobici. Queste scissioni sonoattribuibili alla presenza di una attivitàchimotriptica contaminante. Proprio per evitarequesto tipo di reazioni solitamente si utilizzatripsina trattata con TPCK (tosil-L-fenialalaninaclorometil chetone). Il gruppo reattivo del TPCK è ilclorometil chetone che alchila uno degli atomi di Ndell'anello dell'His 57 , che fa parte del sito attivodella chimotripsina, ed inibisce quindi l'attivitàcatalitica di questo enzima.