Inimese embrüonaalsete tüvirakkude kasvatamine maatriksitel ning ...

seostumise (Pall jt. 1996). Tabelis 1 on esitatud kõigile laminiini isovormidele vastavad
retseptorid.
Joonis 3. Laminiin 111 seondumine raku tsütoskeletiga (Edgar jt. 2003).
LN-aminoterminaalne osa, LG-G-domään, DG-düstroglükaan, α1β1, α2β1, α6β1 – integriinid, ILK – integriinseotud
kinaas, Nd – nidogeen, Nck – türosiinkinaasi adaptorvalgu mittekatalüütiline piirkond, Vn-vinkuliin,
FAK-fokusseeriv adhesioonikinaas, RTK-retseptortürosiinkinaas, HBSA-hepariini siduva saidi ankur, actin
cytoskeleton – aktiini tsütoskelett
1.3.2. Kollageen (Ricard-Blum ja Ruggiero 2005)
Kollageenid on enim levinud loomsed valgud, mis on sidekoe oluliseks
komponendiks. Oma struktuurilt on kollageenid homo- või heteromeersed trihelikaalsed
valgud ja neid tähistatakse rooma numbritega (vt. joonis 4). Imetajatel on praeguseks teada
40 kollageeni α-ahela geeni, mis kodeerivad 28 erineva kollageeni sünteesi (Gelse jt. 2003).
Kollageenidele iseloomulikuks jooneks on α-ahelates sisalduv korduv järjestus Gly-X-Y, kus
X ja Y tähistavad aminohapet. Glütsiinist järgmine aminohape (X) on sageli proliin ja
ülejärgmine (Y) hüdroksüproliin. Kollageenide triheeliksid moodustavad supramolekulaarseid
struktuure, mis jaotatakse omakorda alamperekondadesse (Brinkmann jt. 2005):
Suprastruktuur
Kollageeni tüüp
1) Fibrillid I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
2) Fibrill-assotseeritud kollageenid IX, XII, XIV, XVI, XIX, XXI, XXII
3) Võrgustikud IV, VI, VIII, X
4) Ankruna toimivad fibrillid VII
5) Transmembraansed kollageenid XIII, XVII, XXIII, XXV
6) Multipleksiinid XV, XVIII
12