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ND : Non déterminé. 13 Synthèse bibliographique Acides aminés P.ostreatus C.pepo medullosa C.sativus Lys His Arg Asp+Asn Thr Ser Glu+Gln Pro Gly Ala Val Met Ile Leu Tyr Phe Trp Cys Tableau1 : La composition en acides aminés de l’ascorbate oxydase extraite de deux plantes la courgette verte (Cucurbita pepo medullosa), le concombre (Cucumis sativus) et un champignon (Pleurotus ostreatus). 29,9 53,0 13,1 62,2 6,8 18,4 52,4 77,4 35,3 52,9 53,4 22,8 19,0 34,2 34,9 13,4 ND ND Résidus/mol 51,1 42,6 33,2 122,6 59,2 54,7 92,4 99,0 86,3 64,8 68,3 18,6 66,1 80,8 42,6 46,5 40-45 12,3 26,6 20,5 19,1 59,9 28,6 26,6 44,3 50,1 43,2 32,8 35,5 14,9 32,7 44,6 21,7 25,8 13,9 5,5
I.3. Sources : 14 Synthèse bibliographique La plupart des plantes supérieures et essentiellement les cucurbitacées produisent l’ascorbate oxydase. Cette enzyme est aussi synthétisée par les microorganismes principalement les champignons. L’ascorbate oxydase existe sous plus d’une forme. Par exemple, l’ascorbase apoplastique ou extracellulaire, liée à la paroi cellulaire a un poids moléculaire variant selon les espèces : Cucurbita pepo condensa, et Cucurbita pepo medullosa 146 et 140 kDaltons respectivement (Lee et Dawson, 1973) et pour Cucurbita maxima 150 kDaltons (Porto et al., 2004). La variété intracellulaire monomérique ou dimérique est trouvée chez les microorganismes. L’ascorbate oxydase de la souche Acremonium consiste en un monomère d’un poids moléculaire de 80 kDaltons, tandis que l’ascorbate oxydase dimérique de la souche Pleurotus ostreatus a un poids moléculaire de 94 kDaltons ( Kim et al.,1996). I.4. Mode d’action : La reconnaissance spécifique enzyme-substrat selon le modèle de Fisher, avec sa célèbre image de la ″clé dans la serrure″, posait dès 1894 les fondements de la complémentarité structurale entre la partie du substrat transformée et une cavité de la macromolécule enzymatique appelée ″site actif″. Le substrat y est piégé dans une position favorable à la déstabilisation de certaines de ses liaisons par certains radicaux de l’enzyme. La figure « 2 » illustre la formation du complexe enzyme- substrat par le modèle de simple complémentarité stérique et par le modèle de l’ajustement induit. En effet, les protéines sont douées d’une certaine plasticité conformationnelle et l’approche d’un ligand peut induire une modification de la géométrie du site actif
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