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Synthèse bibliographique
plus favorable a une bonne orientation des groupements
réactionnels (Mouranche, 1985 ; Palmer, 1985).
Figure 2 : Reconnaissance spécifique de l’enzyme et du substrat :
Modèle de la « clé dans la serrure » ;
Modèle de l’ajustement induit. (Mouranche, 1985).
L’enzyme et son substrat, associés par des interactions de
forces diverses, constituent un ou plusieurs intermédiaires
réactionnels instables qui permettent d’abaisser la barrière
d’énergie de la réaction ; la vitesse de la réaction est reliée à la
différence d’énergie libre entre l’état de transition et l’état
fondamental ; on l’appelle énergie d’activation ″Ea″ ou barrière de
potentiel.
Dans les réactions enzymatiques, l’étude d’un mécanisme
catalytique suppose de préciser les résidus du site actif impliqués, la
nature et le type de liaison des intermédiaires, les échanges de
protons, électrons et radicaux fonctionnels, les changements
conformationnels.