25.06.2013 Views

Page de garde - Université de Tlemcen

Page de garde - Université de Tlemcen

Page de garde - Université de Tlemcen

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

I.5.4. Les inhibiteurs :<br />

21<br />

Synthèse bibliographique<br />

D’une manière générale, on appelle inhibiteur tout composé<br />

dont la fixation sur la molécule enzymatique entraîne son<br />

inactivation partielle (ou totale), ce qui se traduit par une baisse (ou<br />

une annulation) <strong>de</strong> la vitesse initiale. L’inhibition <strong>de</strong>s enzymes est un<br />

domaine <strong>de</strong> recherche extrêmement important (Pelmont, 1993).<br />

Les inhibiteurs peuvent avoir plusieurs mo<strong>de</strong>s d’action qui<br />

peuvent être mis en évi<strong>de</strong>nce, après étu<strong>de</strong> cinétique <strong>de</strong> la vitesse<br />

initiale en fonction <strong>de</strong> la concentration en substrat, par la<br />

représentation en double inverse. Le type d’inhibiteur apporte <strong>de</strong>s<br />

renseignements sur la spécificité <strong>de</strong> l’enzyme ou sur le mécanisme<br />

<strong>de</strong> la réaction (Loncle, 1992).<br />

Les réactifs chimiques <strong>de</strong>s protéines peuvent inhiber<br />

irréversiblement l’enzyme, dans la mesure où ils sont capables <strong>de</strong><br />

donner une liaison covalente stable avec la chaîne latérale d’un<br />

(ou <strong>de</strong> plusieurs) aminoaci<strong>de</strong>(s) impliqué(s) dans la reconnaissance<br />

du substrat, dans la catalyse, ou plus simplement dans le maintien<br />

<strong>de</strong> la structure tridimensionnelle active.<br />

L’ascorbate oxydase subit une inhibition compétitive par un<br />

composé, le 1,10- phénanthroline.<br />

Le tableau 4 suivant présente l’effet <strong>de</strong> divers composés sur<br />

l’activité <strong>de</strong> l’ascorbate oxydase.

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!