Page de garde - Université de Tlemcen

I.5.2. Le pH :
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Synthèse bibliographique
La plupart des enzymes présentent un pH optimum
caractéristique auquel leur activité atteint une valeur maximum :
au-dessus ou au-dessous de ce pH, l’activité de l’enzyme diminue.
La relation entre le pH et l’activité d’une enzyme donnée
dépend du comportement acido-basique de l’enzyme et de son
substrat ainsi que de nombreux autres facteurs souvent difficiles à
analyser de façon quantitative (Lehninger, 1977).
L’ascorbate oxydase montre une activité relativement élevée
dans une gamme de pH allant de 5,5 à 7, avec un optimum vers
pH 5,7 (Carvalho et al., 1981 ; Matsumoto et al., 1981).
I.5.3. Le substrat :
Contrairement aux autres protéines à cuivre, l’ascorbate
oxydase est hautement spécifique du substrat. En effet, l’oxygène
est considéré comme l’accepteur obligatoire d’électrons, tandis
que l’acide ascorbique et certains réducteurs (polyphénols par
exemple) peuvent être les donneurs d’électrons.
Les travaux d’Arrigoni et al. (2003) ont montré une
augmentation de l’activité de l’ascorbate oxydase quand la
concentration en oxygène est augmentée expérimentalement
in vivo.
Vu son abondance, l’acide ascorbique est généralement
considéré comme le substrat naturel de l’ascorbate oxydase
(Bonner, 1956).
Selon les travaux de Kim et al. (1996), l’ascorbate oxydase du
champignon Pleurotus ostreatus est hautement spécifique de
l’acide ascorbique et ses analogues, les tableaux suivants montrent
la spécificité de l’ascorbate oxydase pour différents substrats
(tableau 2) ainsi que le paramètre cinétique « Km » de la réaction