Page de garde - Université de Tlemcen
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Synthèse bibliographique<br />
Le cycle catalytique <strong>de</strong> l’ascorbate oxydase débute à partir<br />
<strong>de</strong> la forme au repos <strong>de</strong> l’enzyme ayant quatre ions cuivriques. La<br />
première étape du cycle catalytique est la réduction du Cu 2+ type1<br />
par le transfert d’un électron à partir du substrat réducteur (aci<strong>de</strong><br />
ascorbique). Le centre tri-nucléaire (Cu 2+ types 2 et 3) est supposé<br />
être le site <strong>de</strong> réduction <strong>de</strong> l’oxygène ; en effet, le transfert<br />
d’électrons entre Cu 2+ type1 et Cu 2+ type 3 est une étape essentielle<br />
pour fournir les quatre électrons nécessaires à la production <strong>de</strong> <strong>de</strong>ux<br />
molécules d’eau (le produit <strong>de</strong> l’oxygène réduit).<br />
D’après Matsumoto et al. (1981), la réaction catalysée par<br />
l’ascorbate oxydase suit un mécanisme réactionnel linéaire (substrat<br />
et produits se fixent et se détachent selon un ordre obligatoire) dit :<br />
ping-pong, dans lequel la réaction met en jeu <strong>de</strong>s complexes<br />
binaires.<br />
L’acte catalytique se réalise en <strong>de</strong>ux phases, on parle <strong>de</strong><br />
réaction par double déplacement.<br />
Le principe du mécanisme ping-pong a été initialement<br />
proposé Cleland et raffiné par Cornish-Bow<strong>de</strong>n. Il est le suivant : les<br />
<strong>de</strong>ux substrats A et B ne peuvent jamais se trouver en même temps<br />
sur l’enzyme. Il s’agit d’un transfert entre A et B où A laisse sur<br />
l’enzyme un groupement qui sera renvoyé ultérieurement sur B ou<br />
vice versa (Pelmont, 1993).