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Synthèse bibliographique
complètement protoné et plus difficilement oxydable qu’à un pH
plus élevé (Grandazzi, 2002 ; Guilland et al., 1998).
L’ascorbate oxydase (EC 1.10.3.3) est une des très
nombreuses enzymes que l’on rencontre chez les végétaux. En
présence d’oxygène, elle catalyse l’oxydation de l’acide
ascorbique en acide déhydroascorbique selon la réaction suivante
(Stevanato et al., 1985) :
Ascorbase
Acide ascorbique + ½ O2 Acide déhydroascorbique + H2O
L’acide ascorbique possède un spectre d’absorption qui
dépend de sa fonction ènediol et de l’état d’ionisation de la
molécule et donc du pH du milieu. En solution très acide (pH < 2),
l’acide ascorbique présente un maximum d’absorption à 244nm, et
dans la zone de pH allant de 5 à 10 le maximum d’absorption de
l’acide ascorbique est à 265nm. L’absorption maximale de l’acide
déhydroascorbique est à 323nm (Guilland et al., 1998 ; Oberbacher
et Vines, 1963).
II.4. Rôles physiologiques de l’acide ascorbique :
De nombreuses espèces animales peuvent synthétiser l’acide
ascorbique par la voie de l’acide glucuronique, mais les primates et
le cochon d’Inde ne possèdent pas l’enzyme qui catalyse la
dernière étape de synthèse, la L-gulonolactone oxydase (EC 1.1.3.8),
et nécessitent de ce fait un apport alimentaire quotidien de
vitamine C présent dans les fruits (particulièrement les agrumes) et
les légumes (essentiellement les crucifères) (Arrigoni et De Tullio,
2002).