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La phospholipase D, une voie de signalisation lipidique impliquée ...

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23<br />

Figure 2 : Schéma <strong>de</strong> réaction <strong>de</strong> la<br />

PLD. En présence d’eau, la PLD<br />

hydrolyse la PC libérant du PA et <strong>de</strong><br />

la choline. En présence d’alcool<br />

primaire, la PLD forme du<br />

phosphatidylalcool (Liscovitch et al.,<br />

2000).<br />

Les <strong>phospholipase</strong>s D ont été purifiées et clonées à partir <strong>de</strong> bactéries, <strong>de</strong> levures, <strong>de</strong> plantes<br />

et <strong>de</strong> tissus <strong>de</strong> mammifères (Morris et al., 1996). <strong>La</strong> connaissance <strong>de</strong>s séquences <strong>de</strong> la PLD <strong>de</strong><br />

différents règnes a permis <strong>de</strong> les comparer, <strong>de</strong> mettre en évi<strong>de</strong>nce <strong>de</strong>s régions et <strong>de</strong>s motifs<br />

très conservés ainsi que d’i<strong>de</strong>ntifier <strong>de</strong>s domaines (figure 3). Tous les gènes eucaryotes <strong>de</strong><br />

PLD clonés à ce jour possè<strong>de</strong>nt un centre catalytique très conservé, entouré <strong>de</strong> régions N et C<br />

terminales <strong>de</strong> séquences plus variables (Jenkis et Frohman, 2005).<br />

Figure 3 : Domaines conservés CRI à CRIV dans différentes protéines apparentées à la<br />

PLD humaine (hPLD1a, hPLD2) Cockcroft, 2001.

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