Aplicação de feromônios no manejo de pragas em fruteiras de clima ...
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Toxinas vegetais <strong>no</strong> controle biológico <strong>de</strong> insetos: uréases e peptí<strong>de</strong>os <strong>de</strong>rivados<br />
Célia R. Carlini,<br />
Dept. Biofísica & Centro <strong>de</strong> Biotec<strong>no</strong>logia, Univ. Fe<strong>de</strong>ral do Rio Gran<strong>de</strong> do Sul, Porto Alegre,<br />
RS, Brazil. ccarlini@ufrgs.br<br />
Ureases (EC 3.5.1.5), enzimas níquel-<strong>de</strong>pen<strong>de</strong>ntes presentes <strong>em</strong> plantas, fungos e<br />
bactérias, hidrolizam uréia à amônia e CO 2. Ureases apresentam alta homologia entre si,<br />
sugestivo <strong>de</strong> estruturas e mecanismos <strong>de</strong> ação similares. Pouco se sabe sobre a função <strong>de</strong><br />
ureases <strong>no</strong>s vegetais. Nossos estudos mostram que ureases são proteínas multifuncionais, com<br />
proprieda<strong>de</strong>s biológicas in<strong>de</strong>pen<strong>de</strong>ntes da ativida<strong>de</strong> enzimática. Ureases do feijão-<strong>de</strong>-porco (<br />
Canavalia ensiformis) e da soja (Glycine max) induz<strong>em</strong> ativação plaquetária e ligam-se a<br />
glicoconjugados, mesmo quando seus sítios ativos estão inativados. Ureases bacterianas e<br />
vegetais apresentam ativida<strong>de</strong> antifúngica contra fungos fitopatogênicos. Ureases vegetais, mas<br />
não as microbianas, possu<strong>em</strong> ativida<strong>de</strong> inseticida. O barbeiro Rhodnius prolixus e insetos<br />
<strong>pragas</strong>, como o caruncho Callosobruchs maculatus e o percevejo manchador do algodão (<br />
Dys<strong>de</strong>rcus peruvianus) morr<strong>em</strong> com uma dieta contendo 0.1% urease. As ureases <strong>de</strong> C.<br />
ensiformis são ativadas proteoliticamente por catepsinas acídicas <strong>no</strong> trato digestório dos<br />
insetos susceptíveis, sendo inócuas para insetos com digestão baseada <strong>em</strong> tripsinas. Peptí<strong>de</strong>os<br />
(10-15 kDa) entomotóxicos po<strong>de</strong>m ser produzidos in vitro por digestão <strong>de</strong> ureases com<br />
enzimas <strong>de</strong> insetos, e também por expressão heteróloga <strong>em</strong> E.coli. Mo<strong>de</strong>lag<strong>em</strong> molecular do<br />
peptí<strong>de</strong>o inseticida sugeriu um domínio grampo beta, encontrado também <strong>em</strong> neurotoxinas<br />
inseticidas <strong>de</strong> artrópo<strong>de</strong>s, concordando com resultados que mostram o peptí<strong>de</strong>o recombinante<br />
interagindo com m<strong>em</strong>branas e afetando canais iônicos. Por outro lado, o peptí<strong>de</strong>o<br />
recombinante não foi tóxico quando injetado ou administrado por via oral <strong>em</strong> camundongos e<br />
ratos. Nossos dados suger<strong>em</strong> que ureases participam dos mecanismos <strong>de</strong> <strong>de</strong>fesa das plantas<br />
contra insetos e pestes. O uso <strong>de</strong>ssas proteínas e/ou <strong>de</strong> peptí<strong>de</strong>os <strong>de</strong>rivados como praguicidas<br />
ou como um transgene para construção <strong>de</strong> plantas resistentes à <strong>pragas</strong> são prováveis aplicações<br />
<strong>de</strong>sse conhecimento.<br />
Palavras chave: urease, peptí<strong>de</strong>o inseticida, fungicida, proteína, proteólise, mecanismo <strong>de</strong> ação<br />
Apoio: CNPq, CAPES, FAPERGS e Finep
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