Wirkstoff-Substrat- Charakterisierung und Protein-Lokalisierung ...

2 Theoretische Grundlagen
mit α1, α2 der Dipolpolarisierbarkeit der jeweiligen Moleküle. Die gemittelte Energie
nimmt mit der sechsten Potenz des Abstandes r ab. Mit Energien von ungefähr 1–4
kJ/mol ist die van der Waals-Wechselwirkung noch schwächer als die Wasserstoff-
brückenbindung und liegt damit in der Größenordnung der mittleren thermischen
Energie bei Raumtemperatur (RT ≈ 2.5 kJ/mol bei 298 K). (47) Die Anziehung zwi-
schen zwei Molekülen kann merklich zunehmen, wenn sie über eine komplementäre
Struktur verfügen und sich so eine Vielzahl von van der Waals-Wechselwirkungen
ausbilden können.
Der hydrophobe Effekt
Die Kraft, die zu einer Aggregation hydrophober oder unpolarer Moleküle führt,
wird hydrophober Effekt genannt. Ein unpolares Molekül kann keine Wasserstoff-
brückenbindungen mit Wassermolekülen ausbilden, so dass diese Moleküle in wäss-
rigen Lösungen von einem starren Käfig aus Wassermolekülen umgeben sind. Die
Verringerung der Entropie durch die Ausbildung geordneter Strukturen hat zur Fol-
ge, dass energetisch eine Aggregation der hydrophoben Moleküle bevorzugt ist. Das
Zusammenspiel von hydrophobem Effekt und der van der Waals-Wechselwirkung
zwischen unpolaren Molekülen führt zu einer starken Tendenz der hydrophoben
Moleküle mit sich selbst statt mit Wasser zu wechselwirken.
Affinitätskonstante
Die Komplexierung eines Rezeptors R durch ein Substrat S zu einem Rezeptor-
Substrat-Komplex RS wird durch eine Gleichgewichtsreaktion beschrieben: (48)
R + S kA
⇋ RS , (37)
kD
wobei kA und kD die Assoziations- bzw. Dissoziationskonstanten sind.
d[RS]
dt = kA[R][S] − kD[RS] . (38)
Im dynamischen Gleichgewicht ist die makroskopisch beobachtbare zeitliche Ände-
rung der Konzentration der beteiligten Spezies gleich Null und es gilt das Massen-
wirkungsgesetz: (49)
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