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Wirkstoff-Substrat- Charakterisierung und Protein-Lokalisierung ...

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3 <strong>Charakterisierung</strong> von <strong>Wirkstoff</strong>en <strong>und</strong> <strong>Wirkstoff</strong>-<strong>Substrat</strong>-Komplexen<br />

Abb. 14: Am elektronischen Übergang bei 300 nm maßgeblich beteiligte Orbitale des Mo-<br />

dellsystems CBS-Ala-Ala-Ala-NH2.<br />

Gruppe begrenzt ist <strong>und</strong>, wie erwartet, keine nennenswerten Beiträge aus dem Tri-<br />

peptid-Teil aufweist.<br />

In Abb. 13 sind die drei verschiedenen Anregungswellenlängen (275, 364, 458<br />

nm) für die Raman-Messungen als vertikale Linien eingezeichnet. Bezüglich des<br />

Absorptionsmaximums des Peptidrezeptors entsprechen sie nicht-resonanter (458<br />

nm), prä-resonanter (364 nm) <strong>und</strong> post-resonanter (275 nm) Anregung.<br />

Raman- <strong>und</strong> UV-Resonanz-Raman-Spektroskopie des Rezeptors<br />

Die Resonanz-Raman-Spektroskopie erlaubt es bestimmte Schwingungsmoden eines<br />

Moleküls selektiv zu verstärken. Hierbei handelt es sich in erster Linie um Schwin-<br />

gungen des elektronisch angeregten Chromophors. Weiterhin spielt für die Größe<br />

der Verstärkung die Symmetrie der jeweiligen Schwingungsmoden eine entscheiden-<br />

de Rolle. Die Verwendung von Laserlinien, deren Wellenlänge in der elektronischen<br />

Absorption der CBS-Gruppe des Rezeptor-Moleküls liegt, sollten deshalb deren se-<br />

lektive Untersuchung erlauben.<br />

Es wurden Raman-Experimente an einer 4 mM Lösung des reinen Rezeptors bei<br />

drei verschiedenen Anregungswellenlängen im ultravioletten <strong>und</strong> sichtbaren Spek-<br />

tralbereich (275, 364 <strong>und</strong> 458 nm) durchgeführt. Bei post-resonanter Anregung mit<br />

275 nm werden die Schwingungen der CBS-Einheit selektiv verstärkt <strong>und</strong> treten<br />

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