Wirkstoff-Substrat- Charakterisierung und Protein-Lokalisierung ...
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3 <strong>Charakterisierung</strong> von <strong>Wirkstoff</strong>en <strong>und</strong> <strong>Wirkstoff</strong>-<strong>Substrat</strong>-Komplexen<br />
Abb. 14: Am elektronischen Übergang bei 300 nm maßgeblich beteiligte Orbitale des Mo-<br />
dellsystems CBS-Ala-Ala-Ala-NH2.<br />
Gruppe begrenzt ist <strong>und</strong>, wie erwartet, keine nennenswerten Beiträge aus dem Tri-<br />
peptid-Teil aufweist.<br />
In Abb. 13 sind die drei verschiedenen Anregungswellenlängen (275, 364, 458<br />
nm) für die Raman-Messungen als vertikale Linien eingezeichnet. Bezüglich des<br />
Absorptionsmaximums des Peptidrezeptors entsprechen sie nicht-resonanter (458<br />
nm), prä-resonanter (364 nm) <strong>und</strong> post-resonanter (275 nm) Anregung.<br />
Raman- <strong>und</strong> UV-Resonanz-Raman-Spektroskopie des Rezeptors<br />
Die Resonanz-Raman-Spektroskopie erlaubt es bestimmte Schwingungsmoden eines<br />
Moleküls selektiv zu verstärken. Hierbei handelt es sich in erster Linie um Schwin-<br />
gungen des elektronisch angeregten Chromophors. Weiterhin spielt für die Größe<br />
der Verstärkung die Symmetrie der jeweiligen Schwingungsmoden eine entscheiden-<br />
de Rolle. Die Verwendung von Laserlinien, deren Wellenlänge in der elektronischen<br />
Absorption der CBS-Gruppe des Rezeptor-Moleküls liegt, sollten deshalb deren se-<br />
lektive Untersuchung erlauben.<br />
Es wurden Raman-Experimente an einer 4 mM Lösung des reinen Rezeptors bei<br />
drei verschiedenen Anregungswellenlängen im ultravioletten <strong>und</strong> sichtbaren Spek-<br />
tralbereich (275, 364 <strong>und</strong> 458 nm) durchgeführt. Bei post-resonanter Anregung mit<br />
275 nm werden die Schwingungen der CBS-Einheit selektiv verstärkt <strong>und</strong> treten<br />
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