Wirkstoff-Substrat- Charakterisierung und Protein-Lokalisierung ...
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3 <strong>Charakterisierung</strong> von <strong>Wirkstoff</strong>en <strong>und</strong> <strong>Wirkstoff</strong>-<strong>Substrat</strong>-Komplexen<br />
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Abb. 15: Experimentelle Raman-Spektren des Rezeptors CBS-Lys-Lys-Phe-NH2 (1) im Wel-<br />
lenzahlbereich von 1800 - 800 cm −1 (4 mM in Wasser). Anregungswellenlängen: 275 nm (oben),<br />
364 nm (Mitte) <strong>und</strong> 458 nm (unten).<br />
stellt. Bei nicht-resonanter Anregung mit 458 nm ist die schmale Bande des Phe-<br />
nylalanins bei 1003 cm −1 klar zu erkennen, während bei prä-resonanter Anregung<br />
(364 nm) ihre relative Intensität bereits deutlich reduziert ist. Bei post-resonanter<br />
Anregung (275 nm) wird eine intensive Bande bei 1007 cm −1 beobachtet, wohinge-<br />
gen die Beiträge der Phenylalanin-Bande vernachlässigbar sind. Das Raman-Signal<br />
bei 1007 cm −1 wird einer Normalmode der CBS-Einheit zugeordnet, die bei 275 nm<br />
Anregung eine Resonanz-Verstärkung erfährt. Somit ist die UV-Resonanz-Raman-<br />
Spektroskopie eine sehr sensitive Methode, um selektiv die Wechselwirkung zwischen<br />
der CBS-Einheit des Rezeptors mit dem Carboxyterminus von Peptid-<strong>Substrat</strong>en zu<br />
untersuchen.<br />
Für eine Zuordnung der Banden in den experimentellen Spektren in Abb. 15 wur-<br />
den quantenchemische Berechnungen an dem Modellsystem CBS-C(O)-NH2 durch-<br />
geführt. Dieses Molekül besitzt sowohl das relevante Chromophor als auch das 2,5-<br />
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