Wirkstoff-Substrat- Charakterisierung und Protein-Lokalisierung ...
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3 <strong>Charakterisierung</strong> von <strong>Wirkstoff</strong>en <strong>und</strong> <strong>Wirkstoff</strong>-<strong>Substrat</strong>-Komplexen<br />
Ähnliche Unterschiede werden zwischen der 1:0.5 <strong>und</strong> 1:1 (Abb. 18 II <strong>und</strong> III) Re-<br />
zeptor:Tetrapeptid-Stöchiometrie beobachtet. Die 1:1- <strong>und</strong> 1:2-Mischungen hingegen<br />
zeigen nur geringfügige Änderungen (Abb. 18 III <strong>und</strong> IV). Dieses Raman-Titrations-<br />
Experiment belegt hiermit die hohe Effizienz CBS-basierter Rezeptoren bei der mole-<br />
kularen Erkennung von Peptiden in Wasser. Um selbst feinste spektrale Änderungen<br />
zu analysieren, sind Differenz-Spektren eine gängige Veranschaulichungsmethode.<br />
In Abb. 19 oben ist das Differenz-Spektrum der 1:2-Mischung <strong>und</strong> des reinen Re-<br />
zeptors abgebildet. Die Raman-Bande (C) bei 1404 cm −1 wurde zu Normierung<br />
herangezogen, da sich nach H/D-Austausch bei Messungen in schwerem Wasser nur<br />
kleine Wellenzahlverschiebungen (< 5 cm −1 ) zeigten <strong>und</strong> sie somit relativ unemp-<br />
findlich gegenüber Wasserstoffbrückenbindungen zu sein scheint. Wie Berechnungen<br />
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Abb. 19: Unten: UV-Resonanz-Raman-Spektren einer 0.5 mM CBS-Lys-Lys-Phe-NH2-<br />
Lösung (1) (rote Linie) <strong>und</strong> der 1:2-Mischung mit dem Tetrapeptid N-Ac-Glu-Glu-Glu-Glu-OH<br />
(2) (blaue Linie). Spektren sind auf die Intensität der Raman-Bande bei 1404 cm −1 normiert.<br />
Oben: Differenz-Spektrum (1:2-Mischung – reiner Rezeptor).<br />
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