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Einführung in die Biotechnologie - 48 - → Zellrückgewinnung → Sterilisation/ Sterilfiltration: - Autoklav (Satzbetrieb) - Dampf-Reaktor (Satzbetrieb) - Wärmeaustauscher (kontinuierlicher Betrieb) - Filtration (kontinuierlicher Betrieb) - Pasteurisieren Physikalische Größen (Meßgerät): - Energieeintrag - Temperatur (Pt 100 Platinwiderstand) - Viskosität - Durchflußgeschwindigkeit (Flowmeter) - Schaumerkennung Chemische Größen: - pH-Wert - Sauerstoffkonzentration Sauerstoffmessung Bioprozeßanalytik Das wichtigste System zur Messung der Sauerstoffkonzentration in Fermentationsmedien ist die amperometrische Sauerstoffbestimmung (z.B. Clark-Elektrode). Wichtig ist, daß diese Sensoren den Partialdruck messen, da eine sauerstoffpermeable Membran verwendet wird. (vgl. Abb.) Auf molekularerer Ebene laufen an den Elektroden folgende Vorgänge ab. 1 − Pt − Kathode: 2 O2 + H2O+ 2e ⎯ ⎯→ 2OH − − Anode: Ag + Cl ⎯ →AgCl + e Bei der amperometrischen Elektrode ist eine konstante Spannung an den Elektroden angelegt. Der resultierende Strom, der von der Sauerstoffkonzentration abhängt, wird an der Kathode gemessen
Einführung in die Biotechnologie - 49 - Enzymkinetik In diesem Kapitel wird gezeigt, wie biotechnologische Prozesse mit Hilfe von Enzymen durchgeführt werden können. Dazu werden diese Biokatalysatoren zuerst allgemein beschrieben, um darauf aufbauend reaktionstechnische Aspekte näher zu erörtern. Es folgen Experimente, die Möglichkeiten und Eigenarten der Enzymprozeßtechnik aufgezeigen. Allgemeines Enzyme sind die katalytisch aktiven Einheiten in lebenden Organismen. Sie haben die Aufgabe, Stoffwechselreaktionen effektiv und unter optimalen energetischen Bedingungen durchzuführen. Sie zeichnen sich durch eine hohe Reaktions- und Substratspezifität aus und erlauben es, die katalysierten Stoffwechselreaktionen unter milden physiologischen Bedingungen in etwa 10 6 - bis 10 12 mal schneller durchzuführen als die nichtkatalysierten Reaktionen. Die katalytische Aktivität kann durch verschiedene Mechanismen reguliert werden. Enzyme sind Proteine. Seit einigen Jahren sind aber auch katalytisch aktive RNA- Einheiten bekannt. Sie werden in diesem Buch nicht näher behandelt. Neben dem eigentlichen Proteinanteil können auch noch Cofaktoren für das funktionsfähige Enzym nötig sein. Hierzu zählen Metallionen (z.B. Zn 2+ in der Carboanhydrase oder Fe 2+ /Fe 3+ in der Katalase) oder kleinere organische Moleküle wie das NAD(P)H (reduziertes Nicotinamidadenin-dinucleotid-(phosphat)). Letztere heißen Coenzyme. Sind sie (z.B. das Flavin-adenindinucleotid, FAD + ) kovalent an das Enzym gebunden, werden sie als prosthetische Gruppen bezeichnet. Coenzyme gehen verändert aus der enzymatischen Reaktion hervor. Sie sind als Cosubstrat anzusehen und müssen vor einem erneuten Einsatz regeneriert werden. Man kann grob sechs Gruppen von Enzymen unterscheiden, die wiederum in verschiedenen Untergruppen aufgeteilt sind: 1. Oxidoreduktasen (katalysieren Redoxreaktionen) 2. Transferasen (katalysieren die Übertragung verschiedener Gruppen) 3. Hydrolasen (katalysieren hydrolytische Reaktionen) 4. Lyasen (katalysieren nicht-hydrolytische Abspaltungsreak- tionen) 5. Isomerasen (katalysieren Isomerisierungsreaktionen) 6. Ligasen (katalysieren Verknüpfungsreaktionen) Die meist vierstellige E.C.-(Enzyme commission) Nummer eines Enzyms gibt an, zu welcher Haupt- und Untergruppe ein Enzym gehört. Aus der E.C.-Nummer des Enzyms läßt sich also der Reaktionstyp herleiten, der es katalysiert. Als Beispiel sei die Glucoseoxidase
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