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Infecções causadas por P. aeruginosa As doenças causadas por este microrganismo compreendem desde infecções superficiais da pele até sepse fulminante (Palleroni, 1998). As adquiridas na comunidade estão associadas ao contato com água ou soluções contaminadas (Tsakris et al., 2000). A P. aeruginosa é um importante patógeno respiratório em pacientes com fibrose cística, doença genética que apresenta como manifestação clínica principal a doença pulmonar obstrutiva crônica e a insuficiência pancreática (Barth et al., 1998). A água contaminada presente em equipamentos de terapia respiratória pode atingir facilmente pacientes internados, principalmente aqueles submetidos a procedimentos invasivos (Linden et al., 2003, Livermore, 2001). As infecções da corrente sanguínea também podem ser ocasionadas por este agente, principalmente em indivíduos com doenças hematológicas e queimados. É causa de encocardites, pneumonias, problemas urológicos e em neonatos (Sader et al., 2004). Uma característica marcante das infecções por P. aeruginosa adquiridas em UTIs é a multirresistência (Sader et al., 2004). Os percentuais de resistência são mais elevados nas amostras isoladas nestas unidades de tratamento refletindo maior intensidade de uso de antimicrobianos nestes ambientes, e, possivelmente transmissão de cepas multirresistentes entre os pacientes (Marra et al., 2006). Mecanismos de resistência aos antimicrobianos em P. aeruginosa O uso excessivo e indiscriminado de antibioticoterapia é um dos principais fatores para a emergência de resistência. Em estudo que avaliou a prescrição de antimicrobianos a pacientes com menos de 18 anos com infecção respiratória aguda, verificou-se que esses medicamentos foram usados em 44% dos pacientes com diagnóstico de resfriado, 46% dos pacientes com infecção de vias aéreas superiores (IVAS) e em 75% dos pacientes com bronquite (Low et al., 1998). Pseudomonas aeruginosa pode ter resistência, natural ou adquirida, frente à grande variedade de antimicrobianos utilizados na prática médica. As opções terapêuticas tornam-se restritas e, ainda, é indicado o uso de associação entre um β-lactâmico e outro antimicrobiano, comumente um aminoglicosídeo ou quinolona, sendo os β-lactâmicos a base da associação escolhida (Nordmann, 2003). A resistência a β-lactâmicos pode decorrer da ação de mecanismos enzimáticos, como a produção de β-lactamases, por meio de alterações na permeabilidade da membrana relacionadas às porinas e por presença de bombas de efluxo que expulsam os antimicrobianos para fora da célula (Nordmann, 2003). Entre todos os mecanismos de resistência aos β-lactâmicos que podem estar presentes em Pseudomonas, a investigação da produção de β-lactamases tem sido o mais estudado nos últimos anos. Os carbapenêmicos e a produção de β-lactamases Entre os vários β-lactâmicos, os carbapenens, principalmente o imipenem e o meropenem, apresentam largo espectro de atividade bactericida (Livermore, 2001; Jacoby, 2006; Yan et al., 2001). Estes antimicrobianos atravessam rapidamente a membrana externa bacteriana por apresentarem alta afinidade por proteínas de ligação de penicilina (PBPs) em bactérias Gram-negativas (Cornaglia et al., 1999). Apesar destas características, o número de isolados clínicos resistentes aos carbapenens, em Enterobacteriaceae ou Pseudomonaceae, vem crescendo (Marumo et al., 1995). A resistência a esses agentes geralmente envolve processos que interferem na atuação das proteínas da parede bacteriana (Koneman et al., 2001). Altos níveis de resistência aos carbapenens eram incomuns em P. aeruginosa, mas ultimamente são observados devido ao surgimento de um grupo particular de β-lactamases com capacidade de hidrolisar estes antimicrobianos. Essas enzimas pertencem à classe B de Ambler e representam um único grupo entre as β-lactamases com íons zinco em seu sítio ativo, conhecidas como metalo-β-lactamases (Bush, 1998). Classificação de β-lactamases Atualmente, utilizam-se duas classificações diferentes para as β-lactamases: a de Bush e a de Ambler. A primeira inclui todos os grupos bacterianos correlacionando os substratos e propriedades de inibição, integrando as características funcionais e moleculares, enquanto que a de Ambler é baseada somente na seqüência genética sendo, portanto, uma classificação molecular. Entretanto, de um modo geral, a nomenclatura de tais enzimas se baseia em vários fatores, como substrato utilizado por ela, propriedades bioquímicas, peculiaridades genéticas, local de sua descoberta, espécies de bactérias, paciente de onde se originou o isolado, o nome do pesquisador envolvido na descoberta da enzima, entre outros (Jacoby, 2006). 100 NewsLab - edição 91 - 2008
As classes de β-lactamases Diversas β-lactamases têm sido descritas em P. aeruginosa e elas podem ser do tipo cromossomomediada ou plasmídeo-mediada, destacando-se as últimas devido ao seu elevado potencial de disseminação entre as demais bactérias (Rossi e Andreazzi, 2005). Estas enzimas são derivadas de penicilinases (β-lactamases classe A de Ambler), metalo-β-lactamases (classe B de Ambler), cefalosporinases (classe C de Ambler) ou oxacilinases (classe D de Ambler). As enzimas das classes A, C e D (Ambler) são serinas β-lactamases e atuam sobre o antimicrobiano rompendo o anel β-lactâmico por mecanismo de hidrólise, com conseqüente inativação da droga. Por outro lado as β-lactamases da classe B utilizam íons zinco para romper o anel β-lactâmico e inativar o antimicrobiano (Rossi e Andreazzi, 2005). Classe B de Ambler (MBL) As metalo-β-lactamases (MBLs) são enzimas que se caracterizam por utilizarem um metal, o zinco, como co-fator enzimático para a ruptura do anel β-lactâmico dos antimicrobianos. Isto ocorre pelo fato de ambos (enzima e metal) terem a mesma estrutura tridimensional e por apresentarem resíduos conservados, que por sua vez são responsáveis pela interação da enzima com os cátions divalentes do metal (Murphy et al., 2003). Este grupo apresenta um largo espectro de atividade, é codificado por genes plasmidiais e ocorre em espécies particulares de bactérias (Jacoby e Munoz-Price, 2005). As MBLs, como todas as beta-lactamases, podem ser divididas em enzimas cromossomo-mediadas Integron 0 Fonte: Bennett, 1999 Figura 1. Estrutura do integron básico (In0) e a formação de integron classe 1 e naquelas codificadas por genes Os integrons são elementos genéticos constituídos de uma região transferíveis. Muitas vêm sendo descobertas e elas parecem se espalhar conservada 5´ (5´-CS), formada por rapidamente devido ao seu potencial um gene (intl1), uma região promotora e um sítio de recombinação de transferência inter e intra-espécies (Jacoby e Munoz-Price, 2005, (attl1) e uma região conservada 3´ Mendes et al., 2006). (3´-CS). A Figura 1 esquematiza a Estas enzimas têm atividade sobre formação e a estrutura do integron vários antimicrobianos β-lactâmicos, de classe 1. incluindo cefamicinas, carbapenens Atualmente são conhecidas cinco e, ainda, sobre os inibidores de subclasses de MβLs adquiridas: IMP β-lactamase, como ácido clavulânico, (imipenemase), VIM (Verona imipenemase), SPM (São Paulo metalo- sulbactam e tazobactam (Arakawa et al., 2000, Bush et al., 1995). Devido a beta-lactamase), GIM (German imipenemase) e, mais recentemente, a esta ação inibitória de tais classes de antimicrobianos e por estarmos distantes de implantar uma ação terapêutica al., 2002, Lauretti et al.,1999, Osano SIM (Seul imipenemase) (Tolemann et eficaz, a disseminação desta enzima et al., 1994, Castanheira et al., 2004, pode acarretar em enormes danos clínicos (Jacoby e Munoz-Price, 2005). Na Tabela 1 constam alguns Lee et al., 2005). Os genes de MBLs são usualmente exemplos de variantes das MBLs localizados em integrons que acumulam muitos cassetes gênicos para SIM), na qual podemos perceber que encontradas (IMP, VIM, SPM, GIM e resistência aos antimicrobianos. Desses integrons, os de classe 1 e classe com estas enzimas é P. aeruginosa o microrganismo mais relacionado 3 são referidos como carreadores de e que os tipos de MBLs mais freqüentes são IMP e VIM (Mendes et determinantes genéticos para MBLs (Kim et al., 2005). al., 2006). 102 NewsLab - edição 91 - 2008
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