Kreatinkinase - ProForming.de
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Grundlagen <strong>de</strong>r Muskelkontraktion 6<br />
Andockstelle <strong>de</strong>s Myosins an das Aktinmolekül. Das Myosinfilament besteht aus ca.<br />
150 – 360 Myosinmolekülen, die wie<strong>de</strong>rum aus <strong>de</strong>m Myosinschaft, <strong>de</strong>m Myosinhals<br />
und <strong>de</strong>m beweglichen Myosinkopf bestehen. Der Myosinschaft besteht aus spiralig<br />
umeinan<strong>de</strong>r gewun<strong>de</strong>nen Peptidketten. Sie liegen parallel zueinan<strong>de</strong>r und bil<strong>de</strong>n das<br />
Rückgrat <strong>de</strong>s Myosinfilaments. Die Myosinmoleküle haben die Neigung, sich längs<br />
so aneinan<strong>de</strong>r zu lagern, dass die Köpfchen in regelmäßigem Abstand seitlich aus<br />
<strong>de</strong>m Myosinfilament herausragen. Das Myosinköpfchen besitzt zwei be<strong>de</strong>uten<strong>de</strong><br />
Eigenschaften. Zum einen enthält es große Mengen <strong>de</strong>s Enzyms Myosin-ATP-ase.<br />
Dieses Enzym spaltet ATP und setzt somit Energie für die mechanische<br />
Spannungsentwicklung frei. Zum an<strong>de</strong>ren besitzt es eine Andockstelle zum<br />
Aktinmolekül, zu<strong>de</strong>m es eine hohe Affinität aufweist. Das Titinmolekül, ein<br />
Polypeptid, gleicht einer Kette aus Perlen. Es bin<strong>de</strong>t sich vor allem an das Myosin<br />
und die Z-Scheibe und sorgt im Muskel sowohl für Stabilität als auch für Elastizität<br />
(vgl. <strong>de</strong> Marées, 2002; Markworth, 2000).<br />
Abbildung 2: Das Sarkomer und seine Bestandteile (mod. nach Hollmann &<br />
Hettinger, 2000, S. 41).<br />
2.2 Muskelkontraktion<br />
Die eigentliche Muskelkontraktion fin<strong>de</strong>t durch eine spezifische Reaktion<br />
zwischen <strong>de</strong>m Aktin- und <strong>de</strong>m Myosinfilament statt (Abbildung 3). Bei <strong>de</strong>r<br />
Verkürzung <strong>de</strong>r in Reihe geschalteten Sarkomere gleiten die Aktin- und<br />
Myosinfilamente ineinan<strong>de</strong>r, ohne sich dabei selbst zu verkürzen