1 Einleitung 1 - bei DuEPublico - Universität Duisburg-Essen

2 Durchführung
2.1 Design der molekularen Anthracenklammern
Design der molekularen Anthracenklammern
Die molekularen Klammern 9 und 10 sind aufgrund ihrer offeneren Topologie deutlich
schwächere Rezeptoren als die molekularen Pinzetten 8. Kristallstrukturanalysen [76, 77] zeigen,
dass bei der Komplexbildung eine Kontraktion der Naphthalin-Seitenwände der Klammern 9
stattfindet, wodurch es zwischen Rezeptor und Substrat zur Ausbildung attraktiver
π-π-Wechselwirkungen kommt. Gleichzeitig steigt jedoch die potentielle Energie des
Rezeptors an, da die Kontraktion der Naphthalin-Seitenwände im Wesentlichen durch die
Bindungswinkeldeformation der Norbornadieneinheiten erfolgt. Abbildung 2.1 zeigt als
repräsentatives Beispiel die Kristallstruktur des Komplexes TCNB@9c. Der terminale
CC-Abstand der beiden Naphthalin-Seitenwände der Klammer 9c im Komplex beträgt 7.8 Å
und ist damit um 2.2 Å gegenüber dem Gleichgewichtsabstand der freien Klammer 9c
[76, 77]
komprimiert.
Abbildung 2.1: Kristallstruktur des Komplexes TCNB@9c. Links Front-; rechts Seitenansicht.
Gleichzeitig lässt die Kristallstruktur des Komplexes TCNB@9c erkennen, dass nur mit den
terminalen Ringen der Naphthalin-Seitenwände van-der-Waals-Kontakt besteht und somit nur
mit diesen attraktive π-π-Wechselwirkungen ausgebildet werden. Das Substrat kann nicht
höher in der Kavität liegen, da zwischen ihm und der zentralen “Spacer“-Einheit des
Rezeptors bereits van-der-Waals-Kontakt besteht. Eine weitere Verkürzung des Abstandes
zwischen Substrat und zentraler “Spacer“-Einheit würde zur Durchdringung der
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