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Rôle de la protéine associée au nucléoïde Fis dans le contrôle de la ...

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Introduction bibliographique<br />

enzymatique spécifique. L’action <strong>de</strong>s pectate lyases, principa<strong>le</strong>s dépolymérases, est éga<strong>le</strong>ment<br />

représentée et utilisée comme marqueur <strong>de</strong> pI.<br />

III.C.1.2.b Les dépolymérases<br />

En ce qui concerne <strong>le</strong>s dépolymérases, on distingue <strong>de</strong>ux types d’activités selon <strong>le</strong><br />

mo<strong>de</strong> <strong>de</strong> clivage <strong>de</strong> <strong>la</strong> liaison glycosidique. D’une part, <strong>le</strong>s pectate lyases qui clivent <strong>le</strong>s<br />

liaisons glycosidiques par β-élimination en en<strong>le</strong>vant un proton et créant une insaturation à<br />

l’extrémité non réductrice du polymère. D’<strong>au</strong>tre part, <strong>le</strong>s polyga<strong>la</strong>cturonases qui clivent <strong>la</strong><br />

liaison glycosidique par un mécanisme d’hydrolyse en incorporant une molécu<strong>le</strong> d’e<strong>au</strong> par<br />

une catalyse aci<strong>de</strong>. Les dépolymérases se distinguent éga<strong>le</strong>ment par <strong>le</strong>ur mo<strong>de</strong> d’attaque du<br />

substrat (endo : clivage aléatoire à l’intérieur <strong>de</strong> <strong>la</strong> chaîne peptidique ou exo : clivage à partir<br />

d’une extrémité <strong>de</strong> <strong>la</strong> chaîne <strong>de</strong> pectine) et par <strong>le</strong>ur substrat préférentiel (<strong>de</strong>gré <strong>de</strong> méthy<strong>la</strong>tion,<br />

longueur <strong>de</strong>s polymères…) (Figure 26).<br />

O-CH 3<br />

O-CH 3<br />

COOH<br />

COOH<br />

CO<br />

CO<br />

COOH<br />

O<br />

O<br />

O<br />

O<br />

O<br />

O<br />

COCH 3<br />

O<br />

OH<br />

O OH<br />

O<br />

OH<br />

O<br />

OH<br />

OH<br />

OH<br />

OH<br />

OH<br />

OH<br />

OH<br />

COCH 3 COCH 3<br />

souche<br />

s<strong>au</strong>vage<br />

mutant<br />

∆ pel<br />

PelE<br />

PelI<br />

PelD<br />

PelC<br />

PelB<br />

PelL<br />

PehX, PehW, PehV<br />

PelX<br />

PelW<br />

PelA<br />

(cc x 1 x 30)<br />

Figure 26 : Production <strong>de</strong> dépolymérases chez Erwinia chrysanthemi 3937.<br />

E<strong>le</strong>ctrofocalisation d’extraits d’Erwinia suivie <strong>de</strong> révé<strong>la</strong>tion enzymatique spécifique.<br />

Le récent séquençage du génome <strong>de</strong> <strong>la</strong> souche 3937 d’E. chrysanthemi (G<strong>la</strong>sner et al.,<br />

en préparation) a prédit l’existence <strong>de</strong> <strong>de</strong>ux pectine lyases potentiel<strong>le</strong>s (PnlG et PnlH), onze<br />

pectate lyases (PelA, PelB, PelC, PelD, PelE, PelI, PelL, PelN, PelW, PelX, PelZ), cinq<br />

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