Le Cirad en 2007

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Partenaires
Centre d’études atomiques
(CEA, France), Centre de
biochimie structurale (CBS,
France), Centre national de
la recherche scientifique
(CNRS, France),
Institut de génétique
fonctionnelle (IGF, France),
Institut national de
la recherche agronomique
(Inra, France), Malaysian
Rubber Board (MRB,
Malaisie), Université d’Etat
du Maringà (Brésil).
Structure tridimensionnelle
de la cassiicoline,
toxine responsable
du pouvoir pathogène
de Corynespora cassiicola.
© Cirad
évidence. Sa structure tridimensionnelle présente
cependant des ressemblances avec d’autres molécules,
mais sans relation fonctionnelle établie.
Ce résultat est à la fois décevant et excitant. Décevant,
parce que cette structure nouvelle ne permet
pas d’expliquer immédiatement le mécanisme
d’action de la toxine. Excitant, parce que la cassiicoline
constitue un modèle nouveau et original
dans le domaine des interactions plante-pathogène,
et plus particulièrement dans le domaine
des toxines « hôte-sélectives » (host-selective
toxins ou HST). En effet, la grande majorité des
toxines hôte-sélectives décrites à ce jour ne sont
pas des protéines mais des molécules de très petite
taille générées selon un processus d’assemblage
complexe. Seules deux d’entre elles, de nature
protéique et produites par synthèse ribosomale
classique, ont été décrites auparavant (il s’agit de
toxines produites par Pyrenophora triticii-repentis
et Stagonospora nodurum, pathogènes du blé).
Mais là encore, elles ne présentent aucune homologie
avec la cassiicoline. On a donc affaire à un
mécanisme de virulence nouveau.
Des perspectives prometteuses
pour le diagnostic et la lutte
Ces travaux permettent d’ores et déjà d’envisager
plusieurs applications et ouvrent de nouvelles
voies de recherche. Pour ce qui est des applications,
un test ADN basé sur la détection du
gène de la cassiicoline à partir d’échantillons de
feuilles pourrait être développé pour diagnostiquer
la présence en plantation de souches de
C. cassiicola potentiellement virulentes. Un test
simple de sensibilité pourrait également être mis
au point : en appliquant la toxine purifiée sur des
feuilles détachées, il serait possible d’évaluer la
sensibilité de telle ou telle variété d’hévéa à la
maladie. En effet, la sensibilité à la cassiicoline
purifiée reflète parfaitement la sensibilité à la
souche de champignon dont elle est issue. Il
convient néanmoins de rester vigilent car l’existence
de races de C. cassiicola distinctes, impliquant
éventuellement des toxines différentes,
n’est pas exclue. L’analyse de la diversité des
toxines au sein d’une large collection de souches
permettra de vérifier cette hypothèse.
Dans le domaine de la recherche, il devient désormais
envisageable d’accéder au facteur de sensibilité
spécifique porté par la plante en utilisant la
cassiicoline pour piéger sa cible moléculaire. En
effet, dans le cas des interactions plante-pathogène
impliquant une toxine hôte-sélective, à un
facteur de virulence porté par le champignon,
dans ce cas la cassiicoline, correspond généralement
un facteur de sensibilité spécifique porté
par la plante. Cette étude aura pour objectif, à
terme, de sélectionner des individus dépourvus
du facteur de sensibilité. Par ailleurs, les travaux
ont mis en évidence la présence sur la cassiicoline
d’un groupement sucré. Quel rôle joue-t-il
dans la toxicité ? On sait, en effet, que certains
micro-organismes, utilisés efficacement en lutte
biologique, sont capables d’inactiver des toxines
fongiques par déglycosylation, c’est-à-dire en
dégradant les résidus sucrés fixés aux protéines.
La réponse à cette question devrait éclairer les
recherches pour la mise au point de nouvelles
stratégies de lutte.
Ces travaux, qui allient biochimie, biologie moléculaire
et phytopathologie, démontrent l’intérêt
d’une approche pluridisciplinaire. Le fait de disposer
maintenant de la toxine purifiée et du gène
correspondant ouvre des perspectives intéressantes
pour la mise au point d’outils de diagnostic
et de sélection, et pour l’élaboration de nouvelles
stratégies de lutte contre ce champignon.
Contact > Valérie Pujade-Renaud,
unité Développement et amélioration des plantes
(UMR Dap),
valerie.pujade-renaud@cirad.fr
Bibliographie
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host-selective protein toxin from Corynespora cassiicola.
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De Lamotte F. et al., 2007. Purification and characterization
of cassiicolin, the toxin produced by Corynespora
cassiicola, causal agent of the leaf fall disease of
rubber tree. Journal of Chromatography B, Analytical
Technologies in the Biomedical and Life Sciences,
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Pujade-Renaud V. et al., 2007. Fungal phytotoxins: storycase
of cassiicolin, a new proteinaceous host-selective
toxin from Corynespora cassiicola. In : 40th Brazilian
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